MYL12B Antikörper (29): sc-130331

Myosin ist ein hochkonserviertes, ubiquitär exprimiertes Protein, das mit Aktin interagiert, um die Kraft für zelluläre Bewegungen zu generieren. Konventionelle Myosine sind hexamere Proteine, die aus zwei schweren Ketten-Subunits, einem Paar nicht-phosphorylierbarer leichter Ketten-Subunits und einem Paar phosphorylierbarer leichter Ketten-Subunits bestehen. Drei allgemeine Klassen von Myosin wurden geklont: glatte Muskel-Myosine, gestreifte Muskel-Myosine und nicht-Muskel-Myosine. Myosin-regulatorische leichte Ketten, einschließlich MYL12A (auch bekannt als MRLC3 oder MLCB), MYL12B (auch bekannt als MRLC2) und MYL9 (auch bekannt als LC20, MLC2, MRLC1 oder MYRL2), regulieren die Kontraktion in glatten Muskel- und nicht-Muskel-Zellen durch Phosphorylierung durch Myosin-leichte Kette Kinase (MLCK). Die Phosphorylierung der Myosin-regulatorischen leichten Ketten, katalysiert durch MLCK in Anwesenheit von Calcium und Calmodulin, erhöht die Aktin-aktivierte Myosin-ATPase-Aktivität, wodurch die kontraktile Aktivität reguliert wird. Myosin-leichte Kette ist auch in gestreiften Skelettmuskeln lokalisiert, wo ihre Funktion unbestimmt bleibt.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

MYL12B Antikörper (29) Literaturhinweise:

1. Dephosphorylierung bestimmter Stellen der 20 kDa leichten Kette des Myosins durch Myosinphosphatase der glatten Muskulatur.  |  Feng, J., et al. 1999. FEBS Lett. 448: 101-4. PMID: 10217418
2. Die Phosphorylierung von MYPT1 durch die Proteinkinase C schwächt die Interaktion mit der katalytischen Untereinheit von PP1 und der leichten 20 kDa-Kette von Myosin ab.  |  Tóth, A., et al. 2000. FEBS Lett. 484: 113-7. PMID: 11068043
3. Unterschiedliche Signalübertragung durch Muskarinrezeptoren in der glatten Muskulatur: m2-vermittelte Inaktivierung der Myosin-Leichtkettenkinase über den Gi3-, Cdc42/Rac1- und p21-aktivierten Kinase-1-Signalweg und m3-vermittelte MLC20-Phosphorylierung (regulatorische 20-kDa-Leichtkette von Myosin II) über die Rho-assoziierte Kinase/Myosin-Phosphatase-Targeting-Untereinheit 1 und den Proteinkinase-C/CPI-17-Signalweg.  |  Murthy, KS., et al. 2003. Biochem J. 374: 145-55. PMID: 12733988
4. Die Isoform der 20 kDa leichten Kette des Myosins vom Typ der glatten Muskulatur wird in der Zelllinie der Monozyten/Makrophagen exprimiert.  |  Higashihara, M., et al. 2008. J Smooth Muscle Res. 44: 29-40. PMID: 18480596
5. Austausch von an die 20-kDa-Myosin-Leichtkette gebundenem Phosphat während anhaltender Kontraktion der glatten Muskulatur der Arterien.  |  Bárány, M., et al. 1991. Arch Biochem Biophys. 287: 199-203. PMID: 1897990
6. Identifizierung von phosphoryliertem MYL12B als potenzieller Plasmabiomarker für septische akute Nierenverletzungen unter Verwendung eines quantitativen proteomischen Ansatzes.  |  Wu, F., et al. 2015. Int J Clin Exp Pathol. 8: 14409-16. PMID: 26823757
7. Die Phosphorylierung von Bürstensaum-Myosin an Threonin auf seinen 20-kDa-Leichtketten durch eine Calmodulin-unabhängige Kinase aktiviert seine ATPase.  |  Borysenko, C., et al. 1988. FEBS Lett. 235: 149-52. PMID: 2969828
8. Die Phosphorylierung eines 20-kDa-Zytoskelett-Polypeptids durch Proteinkinase C erhöht seine Anfälligkeit für den Abbau durch Calpain.  |  Pontremoli, S., et al. 1987. Proc Natl Acad Sci U S A. 84: 398-401. PMID: 3025869
9. Hemmung des Austauschs der leichten Kette des 20-kDa-Myosins durch monoklonale Antikörper gegen die leichte Kette des 17-kDa-Myosins.  |  Higashihara, M. and Ikebe, M. 1995. FEBS Lett. 363: 57-60. PMID: 7729554
10. Die durch Phorbolester induzierte Potenzierung des myogenen Tonus ist nicht mit einem Anstieg des Ca2+-Einstroms, der myoplasmatischen freien Ca2+-Konzentration oder der Phosphorylierung der 20-kDa-Myosin-Leichtkette verbunden.  |  Laporte, R., et al. 1994. J Mol Cell Cardiol. 26: 297-302. PMID: 8028013

Der bevorzugte. MYL9/MYL12A/B Antikörper ist MYL9/MYL12A/B Antikörper (E-4): sc-28329.