μ-crystallin Antikörper (E-8): sc-393048

Crystalline werden in zwei Klassen unterteilt: taxon-spezifisch, oder Enzym, und ubiquitär. Die ubiquitären Crystalline stellen die Hauptproteine des Augenlinsen der Wirbeltiere dar, wo sie die Transparenz und den Brechungsindex der Linse aufrechterhalten. Die taxon-spezifischen Crystalline, auch phylogenetisch-restriktive Crystalline genannt, beinhalten λ-, µ- und ζ-Crystalline, die alle Homologie zu verschiedenen Enzymen aufweisen. λ-Crystallin wird am besten bei Kaninchen beschrieben, wo es Homologie zu L-3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase aus dem Schwein aufweist. Das menschliche µ-Crystallin-Gen liegt auf Chromosom 16p13 und codiert für ein Protein, das in neuralem Gewebe, Muskeln und Nieren exprimiert wird. Im Gegensatz zu anderen Crystallinen spielt µ-Crystallin keine strukturelle Rolle in Linsengewebe, sondern bindet NADPH und Schilddrüsenhormone, was darauf hindeutet, dass es andere regulatorische oder Entwicklungsfunktionen haben könnte. ζ-Crystallin/Quinon-Reduktase ist in geringen Mengen im menschlichen Linsengewebe vorhanden. Es hat NADPH-abhängige Quinon-Reduktase-Aktivität, die sich von anderen bekannten Quinon-Reduktasen unterscheidet, und könnte eine Rolle als pH-Response-Element-Binding-Protein spielen.

Der bevorzugte. µ-crystallin Antikörper ist µ-crystallin Antikörper (F-11): sc-376687.