Date published: 2025-12-20

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MMP-3 inhibitor peptide (CAS 158841-76-0)

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Alternative Namen:
Ac-RCGVPD-NH2; Stromelysin-1 inhibitor; Matrix Metalloproteinase-3 Inhibitor;
CAS Nummer:
158841-76-0
Molekulargewicht:
686.80
Summenformel:
C27H46N10O9S
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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Ein MMP-3-Inhibitor-Peptid, auch als zyklisch Peptid bezeichnet, ist ein acht Aminosäure-Peptid, das aus Cystein, Glycin, Valin, Prolin, Asparaginsäure und Arginin synthetisiert wird. Es dient als nützliches Werkzeug in der wissenschaftlichen Forschung, insbesondere in den Bereichen Biochemie, um die Wirkung von Peptiden auf verschiedene biologische Prozesse zu untersuchen. Insbesondere wurde dieses Peptid verwendet, um die Rolle von Peptiden in Signalwegen, der Regulation der Genexpression und der Kontrolle der Proteinsynthese zu untersuchen. Obwohl die genaue Wirkungsweise des MMP-3-Inhibitor-Peptids teilweise noch nicht verstanden ist, wird angenommen, dass es sich an bestimmte Rezeptoren auf der Zelloberfläche bindet. Dieses Bindungsereignis löst die Aktivierung verschiedener Signalwege aus.


MMP-3 inhibitor peptide (CAS 158841-76-0) Literaturhinweise

  1. Die an der Zelloberfläche lokalisierte Matrix-Metalloproteinase-9 aktiviert proteolytisch TGF-beta und fördert die Tumorinvasion und Angiogenese.  |  Yu, Q. and Stamenkovic, I. 2000. Genes Dev. 14: 163-76. PMID: 10652271
  2. Photokontrolle der Peptidfunktion: Rückgratzyklisierungsstrategie mit photospaltbarer Aminosäure.  |  Umezawa, N., et al. 2011. Chembiochem. 12: 1694-8. PMID: 21656633
  3. Aktivierung eines Lysin-spezifischen Demethylase-1-Inhibitorpeptids durch Redox-gesteuerte Spaltung eines spurlosen Linkers.  |  Amano, Y., et al. 2017. Bioorg Med Chem. 25: 1227-1234. PMID: 28065500
  4. Entwicklung und kristallografische Bewertung eines Histon-H3-Peptids mit N-terminaler Serin-Substitution als wirksamer Inhibitor der lysinspezifischen Demethylase 1.  |  Amano, Y., et al. 2017. Bioorg Med Chem. 25: 2617-2624. PMID: 28336409
  5. Die Lokalisierung der Matrix-Metalloproteinase 9 an der Zelloberfläche liefert einen Mechanismus für die CD44-vermittelte Tumorinvasion.  |  Yu, Q. and Stamenkovic, I. 1999. Genes Dev. 13: 35-48. PMID: 9887098

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