MCAD Antikörper (E-5): sc-365448

Die Acyl-CoA-Dehydrogenase ist eine Familie von Enzymen, die sich im Mitochondrium lokalisieren und Acyl-Kettenlängen von 4 bis 16 mithilfe des mitochondrialen Fettsäure-b-Oxidationspfades anvisieren. In menschlichem Gewebe besitzen viele geradkettige Acyl-CoA-Dehydrogenasen unterschiedliche Substratspezifitäten. In seltenen Fällen können Störungen in der Medium-Ketten-Acyl-CoA-Dehydrogenase zu Fastenhypoglykämie, hepatozellulärer Dysfunktion und Enzephalopathie führen, die oft zum Tod im Säuglingsalter führen. MCAD, auch als Acyl-CoA-Dehydrogenase, Medium-Ketten (ACADM) und MCADH bezeichnet, ist ein Homotetramer. Das MCAD-Gen kodiert ein Protein aus 421 Aminosäuren mit Merkmalen von mitochondrialen Protein-Transit-Peptiden. Das Protein zeigt eine Sequenzidentität von 88% mit MCAD von porciner Herkunft. Medium-Ketten-Acyl-CoA-Dehydrogenase katalysiert die initiale Reaktion in der b-Oxidation von C4 bis C12 geradkettigen Acyl-CoAs.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

MCAD Antikörper (E-5) Literaturhinweise:

1. Mutationen der mittelkettigen Acyl-CoA-Dehydrogenase (MCAD), die durch MS/MS-basiertes prospektives Screening von Neugeborenen identifiziert wurden, unterscheiden sich von denen, die bei Patienten mit klinischen Symptomen beobachtet werden: Identifizierung und Charakterisierung einer neuen, weit verbreiteten Mutation, die zu einem leichten MCAD-Mangel führt.  |  Andresen, BS., et al. 2001. Am J Hum Genet. 68: 1408-18. PMID: 11349232
2. Molekulare und funktionelle Charakterisierung eines leichten MCAD-Mangels.  |  Zschocke, J., et al. 2001. Hum Genet. 108: 404-8. PMID: 11409868
3. Homozygotie für eine schwere neue Mutation der mittelkettigen Acyl-CoA-Dehydrogenase (MCAD) IVS3-1G > C, die zur Einführung eines vorzeitigen Terminationscodons durch vollständiges Missplicing der MCAD-mRNA führt und mit einer phänotypischen Vielfalt verbunden ist, die vom plötzlichen Neugeborenentod bis zum asymptomatischen Status reicht.  |  Korman, SH., et al. 2004. Mol Genet Metab. 82: 121-9. PMID: 15171999
4. Induktion von oxidativem Stress durch cis-4-Decensäure: Bedeutung für MCAD-Mangel.  |  Schuck, PF., et al. 2007. Free Radic Res. 41: 1261-72. PMID: 17987455
5. Nachweis von Hexanoylglycin im Urin bei der Diagnose von MCAD-Mangel im Rahmen des Neugeborenenscreenings.  |  Downing, M., et al. 2008. J Inherit Metab Dis. 31: 550. PMID: 18649007
6. Funktionelle Untersuchungen von 18 heterolog exprimierten Varianten der mittelkettigen Acyl-CoA-Dehydrogenase (MCAD).  |  Koster, KL., et al. 2014. J Inherit Metab Dis. 37: 917-28. PMID: 24966162
7. Intramitochondriale Faltung und Zusammenbau der mittelkettigen Acyl-CoA-Dehydrogenase (MCAD). Nachweis eines gestörten Transfers der K304E-Variante von MCAD aus ihrem Komplex mit hsp60 in das native Tetramer.  |  Saijo, T., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 4401-8. PMID: 7905878
8. Charakterisierung der menschlichen mittelkettigen Acyl-CoA-Dehydrogenase (MCAD) vom Wildtyp und von mutierten Enzymen, die bei Patienten mit MCAD-Mangel vorhanden sind, durch zweidimensionale Gelelektrophorese: Hinweise auf posttranslationale Modifikationen des Enzyms.  |  Bross, P., et al. 1994. Biochem Med Metab Biol. 52: 36-44. PMID: 7917465
9. Mangel an mittelkettiger Acyl-CoA-Dehydrogenase (MCAD): Diagnose durch Acylcarnitin-Analyse im Blut.  |  Van Hove, JL., et al. 1993. Am J Hum Genet. 52: 958-66. PMID: 8488845
10. Schnelle Diagnose des MCAD-Mangels: quantitative Analyse von Octanoylcarnitin und anderen Acylcarnitinen in Blutproben von Neugeborenen mittels Tandem-Massenspektrometrie.  |  Chace, DH., et al. 1997. Clin Chem. 43: 2106-13. PMID: 9365395

Der bevorzugte. MCAD Antikörper ist MCAD Antikörper (E-8): sc-271931.