Die Membranfusion ist für den Eintritt, die Verbreitung und die Bildung von einhüllenden Viren, wie dem Herpes-simplex-Virus, entscheidend und wird durch einhüllende Glykoproteine vermittelt. Es wurde gezeigt, dass zwei Serotypen des Herpes-simplex-Virus, HSV-1 (auch als Typ 1 oder oral bekannt) und HSV-2 (Typ 2 oder genital), mindestens zehn Glykoproteine codieren, von denen vier notwendig und ausreichend sind, um eine Fusion zu ermöglichen. Diese vier Glykoproteine umfassen Glykoprotein B (gB), Glykoprotein D (gD), Glykoprotein H (gH) und Glykoprotein L (gL). Das Fusionsereignis ist abhängig von der Expression eines gD-Rezeptors auf Zielzellmembranen und erfordert nicht die Anwesenheit von Zelloberflächenglykosaminoglykanen. gB ist für das virale Wachstum essentiell, da gB-freie Viren in der Lage sind, Zellen zu binden, aber nicht in der Lage sind, bei der Infektion virus-spezifische Proteine zu synthetisieren. HSV-1 und HSV-2 gB existieren als Homodimer, die durch Disulfidbindungen miteinander verbunden sein können. HSV-1 gB ist ein Protein mit 904 Aminosäuren, wobei die Aminosäuren 31-730 den extrazellulären Bereich und die Aminosäuren 796-904 den zytoplasmatischen Bereich ausmachen. HSV-2 gB ist ebenfalls ein Protein mit 904 Aminosäuren, wobei die Aminosäuren 23-727 den extrazellulären Bereich und die Aminosäuren 793-904 den zytoplasmatischen Bereich ausmachen.
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.
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HSV-2 gB Antikörper (1.B.44) Literaturhinweise:
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