Date published: 2025-9-8

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HSP 90β Antikörper (AT94B9): sc-517405

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Datenblätter
  • HSP90B1/HSP90 beta Antikörper (AT94B9) ist ein Maus monoklonales IgG2b (kappa light chain) in einer Menge von 100 µg/ml
  • erzeugt gegen ein rekombinantes Protein, das den Aminosäuren 22-803 von HSP 90β mit Ursprung human entspricht
  • Empfohlen für die Detektion von HSP 90β aus der Spezies human per WB, IF, FCM und ELISA
  • Aktuell testen wir noch unsere Sekundärantikörper um das beste Bindeprotein für diesen Primärantikörper HSP90B1/HSP90 beta (AT94B9) zu finden. Kontaktieren Sie uns bitte, wenn Sie Fragen hierzu haben sollten.

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    Der HSP 90β-Antikörper (AT94B9) ist ein monoklonaler IgG2b-Kappa-Leichtketten-Antikörper der Maus, der gegen ein rekombinantes Protein gerichtet ist, das den Aminosäuren 22–803 des menschlichen HSP90-Beta entspricht, und den Nachweis von HSP90-Beta menschlichen Ursprungs durch Western Blot (WB), Immunfluoreszenz (IF), Durchflusszytometrie (FCM) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) ermöglicht. HSP90-beta ist ein entscheidendes molekulares Chaperon, das an der korrekten Faltung, Stabilisierung und Aktivierung einer Vielzahl von Client-Proteinen beteiligt ist, was für die Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase und die Erleichterung von Stressreaktionen unerlässlich ist. Der HSP90-beta (AT94B9)-Antikörper unterstützt Signaltransduktionswege, den Proteinabbau und die Mechanismen des Zellüberlebens. HSP90-beta befindet sich vorwiegend im Zytoplasma und interagiert sofort mit entstehenden Polypeptiden und durch Stress denaturierten Proteinen, was die Bedeutung der zellulären Lokalisierung für sofortige Schutzreaktionen unterstreicht. Strukturell besteht HSP90-beta aus einer N-terminalen ATPase-Domäne, die für die Chaperonaktivität verantwortlich ist, einer mittleren Domäne für die Interaktion mit Client-Proteinen und einer C-terminalen Dimerisierungsdomäne. Diese strukturellen Merkmale ermöglichen ATP-abhängige Konformationsänderungen, die für die Funktion notwendig sind. Posttranslationale Modifikationen wie Phosphorylierung, Acetylierung und Sumoylierung modulieren die Chaperonaktivität von HSP90-beta und die Interaktionen mit Co-Chaperonen und Client-Proteinen und beeinflussen so die zellulären Signalwege und Stressreaktionen. Diese Modifikationen sorgen für eine Feinabstimmung der Funktion unter verschiedenen zellulären Bedingungen. HSP90-beta interagiert mit zahlreichen Client-Proteinen, darunter Kinasen wie Akt und Raf-1, Transkriptionsfaktoren wie p53 und HIF-1α sowie Steroidhormonrezeptoren, und spielt eine zentrale Rolle bei der Regulierung von Prozessen wie Zellwachstum, Apoptose und Reaktion auf Hypoxie, was besonders bei Krebs von Bedeutung ist, wo diese Signalwege oft dysreguliert sind. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass der Anti-HSP90-beta-Antikörper (AT94B9) eine außergewöhnliche Spezifität und Vielseitigkeit aufweist, was dieses Reagenz zu einem unverzichtbaren Werkzeug für Forscher macht, die zelluläre Homöostase, Stressreaktionen und krankheitsbezogene Signalwege in verschiedenen experimentellen Anwendungen untersuchen.

    Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

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    ProduktKatalog #EINHEITPreisANZAHLFavoriten

    HSP90B1/HSP90 beta Antikörper (AT94B9)

    sc-517405
    100 µg/ml
    $316.00