HSP 90β Inhibidores

Los inhibidores HSP 90β comunes incluyen, entre otros, Geldanamicina CAS 30562-34-6, Radicicol CAS 12772-57-5, 17-AAG CAS 75747-14-7, 17-DMAG, sal de clorhidrato CAS 467214-21-7 y NVP-AUY922 CAS 747412-49-3.

Los inhibidores de la HSP90β pertenecen a una clase de compuestos químicos dirigidos contra la proteína de choque térmico 90 beta (HSP90β), una chaperona molecular esencial que interviene en el plegamiento de las proteínas celulares y en los mecanismos de control de calidad. La HSP90β es un miembro de la familia de proteínas de choque térmico, que ayuda a mantener la conformación y función adecuadas de numerosas proteínas cliente, en particular las asociadas a las respuestas celulares al estrés. Los inhibidores de HSP90β están diseñados para interrumpir la función chaperona de HSP90β, influyendo así en el plegamiento, estabilización y degradación de sus proteínas cliente.

Estos inhibidores interactúan específicamente con el bolsillo de unión al ATP dentro de la proteína HSP90β, inhibiendo competitivamente la unión al ATP e impidiendo los cambios conformacionales necesarios para la correcta maduración de la proteína cliente. En consecuencia, la inhibición de la actividad chaperona de HSP90β conduce a la desestabilización y posterior degradación de las proteínas cliente, contribuyendo a la interrupción de diversos procesos celulares que están estrechamente regulados por el plegamiento de proteínas mediado por HSP90β. Dado el papel central de HSP90β en la homeostasis proteica, el desarrollo de inhibidores dirigidos a esta proteína representa una vía prometedora para modular respuestas celulares y alterar vías biológicas que dependen de la función adecuada de proteínas cliente. La comprensión de los aspectos estructurales y funcionales de los inhibidores de HSP90β ofrece valiosas perspectivas sobre su posible impacto en los procesos celulares, aunque sus aplicaciones e implicaciones específicas siguen siendo objeto de investigación y exploración en curso en la comunidad científica.