HSC70/HSP70 Antikörper (H-2): sc-137211

Die HSP 70-Familie besteht aus vier hochkonservierten Proteinen: HSP 70, HSC 70, GRP 75 und GRP 78. Diese Proteine erfüllen eine Vielzahl von Funktionen: Sie agieren als molekulare Chaperone, die die Assemblierung von Multi-Protein-Komplexen fördern, beteiligen sich an der Translokation von Polypeptiden über Zellmembranen und in den Zellkern und unterstützen die korrekte Faltung neuer Polypeptidketten. Alle Mitglieder der Familie, außer HSP 70, werden konstitutiv in Primatenzellen exprimiert. Die Expression von HSP 70 wird stark durch Wärmebelastung induziert. HSP 70 und HSC 70 spielen eine Schlüsselrolle in der zytosolischen Endoplasmatischen Retikulum- und Mitochondrienimportmaschinerie und sind sowohl im Cytosol als auch im Zellkern von Säugetierzellen zu finden. Sowohl HSP 70 als auch HSC 70 sind an der Chaperonierung neuer Polypeptidketten und an der Schutzfunktion der Zellen gegen die Ansammlung unkorrekt gefalteter Proteine beteiligt. GRP 78 ist im Endoplasmatischen Retikulum lokalisiert, wo es importierte sekretorische Proteine empfängt und an der Faltung und Translokation neuer Peptidketten beteiligt ist. Die Expression von GRP 75 ist auf den mitochondrialen Matrix beschränkt und unterstützt die Translokation und Faltung neuer Polypeptidketten sowohl nukleären als auch mitochondrialen Ursprungs. GRP 75 und GRP 78 sind weder Wärmebelastung noch Glucosemangel induzierbar. Es wurde postuliert, dass Mitglieder der HSP 70-Familie als Kraftgeneratoren fungieren, die auf der Hydrolyse von ATP für ihre Aktivität basieren.

Der bevorzugte. HSC70/HSP70 Antikörper ist HSC70/HSP70 Antikörper (W27): sc-24.