Hemoglobin ζ Antikörper (C-1B3): sc-101272

Der Hemoglobin ζ Antikörper (C-1B3) ist ein monoklonaler Maus IgG1 κ Hemoglobin ζ Antikörper (auch als Hemoglobin Subunit ζ Antikörper, ζ Kette des Hemoglobin Tetramers Antikörper, ζ Globin Antikörper, ζ-Globin Antikörper, Haemoglobin ζ Antikörper, Haemoglobin Subunit ζ Antikörper, frühembryonale Eihäutchen spezifische Hemoglobin Subunit ζ Antikörper oder Alpha-ähnlicher Hemoglobin Antikörper bezeichnet), der das Hemoglobin ζ Protein menschlichen Ursprungs mittels WB, IP und ELISA detektiert. Der Hemoglobin ζ Antikörper (C-1B3) ist als nicht konjugierter Anti-Hemoglobin ζ Antikörper erhältlich. Hemoglobin (Hgb) ist an vier eisenbindende, methenverknüpfte Tetrapyrrolringe (Heme) gekoppelt. Die α (16p13.3; 5'-ζ-Pseudoz-Pseudo α2-Pseudo α1-α2-α1-œ1-3') und β (11p15.5) Globin Loci bestimmen die grundlegende Hemoglobin Struktur. Der Globin Teil des Hemoglobins besteht aus zwei α Ketten und zwei β Ketten, die paarweise angeordnet sind und ein Tetramer bilden. Jede der vier Globinketten verbindet sich kovalent mit einem Heme-Gruppen. Die Bindungen zwischen α und β Ketten sind schwächer als zwischen ähnlichen Globinketten, wodurch eine Spaltungsebene gebildet wird, die für die Sauerstoffbindung und -freisetzung wichtig ist. Bei Entspannung der α1-β2 Spaltungsebene tritt eine hohe Affinität zu Sauerstoff auf. Wenn die beiden α1-β2 Schnittstellen eng gebunden sind, hat Hemoglobin eine geringe Affinität zu Sauerstoff. Hb A, das zwei α Ketten plus zwei β Ketten enthält, macht 97% des Gesamtkreislauf-Hemoglobins aus. Der restliche 3% des Gesamtkreislauf-Hemoglobins besteht aus Hb A-2, das aus zwei α Ketten plus zwei δ Ketten besteht, und fetalem Hemoglobin (Hb F), das aus zwei α Ketten zusammen mit zwei γ Ketten besteht.

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Hemoglobin ζ Antikörper (C-1B3) Literaturhinweise:

1. Zusammenbau der Beta- und Gamma-Globinketten des menschlichen Hämoglobins (Hb), die in einem zellfreien System exprimiert werden, mit den Alpha-Globinketten zur Bildung von Hb A und Hb F.  |  Adachi, K., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 13415-20. PMID: 11827978
2. Verknüpfung von Interaktionen beim Aufbau von Sichelhämoglobinfasern: Die hemmende Wirkung von Mutationen in der AB-Region der Alphakette wird durch eine Mutation an ihrer EF-Ecke aufgehoben.  |  Sudha, R., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 20018-27. PMID: 14982923
3. Transfer von menschlichem Alpha- zu Beta-Hämoglobin über sein Chaperonprotein: Hinweise auf einen neuen Zustand.  |  Baudin-Creuza, V., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 36530-3. PMID: 15220346
4. Molekularer Mechanismus der AHSP-vermittelten Stabilisierung von Alpha-Hämoglobin.  |  Feng, L., et al. 2004. Cell. 119: 629-40. PMID: 15550245
5. Auswirkungen der Zeta-Globin-Substitution auf die O2-Transporteigenschaften von Hb S in vitro und in vivo.  |  He, Z. and Russell, JE. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 325: 1376-82. PMID: 15555579
6. Das verruköse Hämangiom weist primitive Marker auf.  |  Laing, EL., et al. 2013. J Cutan Pathol. 40: 391-6. PMID: 23379586
7. 3,3',5-Triiodthyroessigsäure (TRIAC) induziert die embryonale ζ-Globin-Expression über den Schilddrüsenhormonrezeptor α.  |  Chen, H., et al. 2021. J Hematol Oncol. 14: 99. PMID: 34174920
8. Quantifizierung der menschlichen embryonalen ζ-Globinketten bei Trägern der südostasiatischen Deletion (--SEA).  |  Ye, Y., et al. 2023. J Clin Pathol. 76: 784-789. PMID: 36008105
9. Molekulare Grundlage des Längenpolymorphismus im menschlichen Zeta-Globin-Gen-Komplex.  |  Goodbourn, SE., et al. 1983. Proc Natl Acad Sci U S A. 80: 5022-6. PMID: 6308667
10. Homologie und konzertierte Evolution an den Loci alpha 1 und alpha 2 des menschlichen alpha-Globins.  |  Liebhaber, SA., et al. 1981. Nature. 290: 26-9. PMID: 7010180
11. Die vielfältigen Funktionen des Hämoglobins.  |  Giardina, B., et al. 1995. Crit Rev Biochem Mol Biol. 30: 165-96. PMID: 7555018
12. Hb E und Alpha-Thalassämie; Variabilität bei der Bildung von Tetrameren der Beta-E-Kette.  |  Huisman, TH. 1997. Hemoglobin. 21: 227-36. PMID: 9140719

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

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Primärantikörper wie Anti-Hemoglobin ζ Antikörper (C-1B3) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

Hemoglobin ζ Antikörper (C-1B3) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: Hemoglobin zeta (HBZ)

Klon: C-1B3

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 1-143

Ziel-Epitop: Hemoglobin ζ

Epitope Spezies: human

Reaktivität: Hemoglobin ζ

Speziesreaktivität: human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, ELISA

Gebinde: Each vial contains 100 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 0 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für Hemoglobin ζ Antikörper (C-1B3): N/A