Date published: 2025-9-8

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GlnRS Antikörper (C-1): sc-271078

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Datenblätter
  • GlnRS Antikörper C-1 ist ein Maus monoklonales IgG1 κ GlnRS Antikörper, verwendet in 1 wissenschaftlichen Veröffentlichungen, in einer Menge von 200 µg/ml
  • die gegen Aminosäuren 513-775 gerichtete Antikörper, die an der C-terminus von GlnRS von human Ursprungs kartiert werden,
  • GlnRS Antikörper (C-1) ist empfohlen für die Detektion von GlnRS aus der Spezies mouse, rat und human per WB, IP, IF, IHC(P) und ELISA
  • Anti-GlnRS Antikörper (C-1) ist erhältlich als Konjugat mit Agarose für IP; HRP für WB, IHC(P) und ELISA; und entweder mit Phycoerythrin oder FITC für IF, IHC(P) und FCM
  • auch erhältlich als Konjugat mit Alexa Fluor® 488, Alexa Fluor® 546, Alexa Fluor® 594 oder Alexa Fluor® 647 für IF, IHC(P) und FCM
  • auch erhältlich als Konjugat mit Alexa Fluor® 680 oder Alexa Fluor® 790 für WB (NIR), IF und FCM
  • Bitte kontaktieren Sie uns um ein 10 µg GRATIS Sample vom GlnRS (C-1): sc-271078 zu erhalten.
  • m-IgG Fc BP-HRP, 1 BP-HRP">m-IgG1 BP-HRP und m-IgGκ BP-HRP sind die bevorzugten sekundären Nachweisreagenzien für GlnRS Antikörper (C-1) für WB- und IHC(P)-Anwendungen. Diese Reagenzien werden jetzt in Bündeln mit GlnRS Antikörper (C-1) angeboten(siehe Bestellinformationen unten).

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Der GlnRS-Antikörper (C-1) ist ein monoklonaler Maus IgG1 κ GlnRS-Antikörper (auch als GlnRS-Antikörper bezeichnet), der das GlnRS-Protein von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels WB, IP, IF, IHC(P) und ELISA nachweist. Der GlnRS-Antikörper (C-1) ist sowohl in nicht konjugierter Form als auch in mehreren konjugierten Formen des GlnRS-Antikörpers erhältlich, darunter Agarose, HRP, PE, FITC und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. Aminoacyl-tRNA-Synthetasen katalysieren die Aminoacylierung von tRNAs durch ihre entsprechenden Aminosäuren und verbinden somit Aminosäuren mit tRNA-enthaltenen Nukleotid-Tripletts. GlnRS (Glutaminyl-tRNA-Synthetase), auch als QARS bekannt, ist ein 775 Aminosäuren langer Mitglied der Klasse-I-Aminoacyl-tRNA-Synthetasen-Familie. GlnRS ist im Cytoplasma lokalisiert und Teil eines Multi-Protein-Komplexes, der aus neun Aminoacyl-tRNA-Synthetasen besteht, die spezifisch für neun Aminosäuren sind, nämlich Arg, Asp, Glu, Gln, Ile, Leu, Lys, Met und Pro. In diesem Komplex katalysiert GlnRS die ATP-abhängige Konversion von L-Glutamin (Gln) und tRNA(Gln) zu Gln-tRNA(Gln). Während GlnRS in vielen eukaryotischen Zellen zur Synthese von Gln-tRNA(Gln) verwendet wird, können Prokaryoten und Organellen, wie Mitochondrien und Chloroplasten, Gln-tRNA(Gln) in einem zweistufigen Prozess aus Misacylierungs- und Amidierungsreaktionen synthetisieren.

Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

Alexa Fluor® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

GlnRS Antikörper (C-1) Literaturhinweise:

  1. Charakterisierung des humanen Laminin-beta2-Ketten-Locus (LAMB2): Verknüpfung mit einem Gen, das ein nicht prozessiertes, transkribiertes LAMB2-ähnliches Pseudogen (LAMB2L) enthält, und mit dem Gen, das für Glutaminyl-tRNA-Synthetase (QARS) kodiert.  |  Durkin, ME., et al. 1999. Cytogenet Cell Genet. 84: 173-8. PMID: 10393422
  2. Nukleolare Lokalisierung der menschlichen Methionyl-tRNA-Synthetase und ihre Rolle bei der Synthese ribosomaler RNA.  |  Ko, YG., et al. 2000. J Cell Biol. 149: 567-74. PMID: 10791971
  3. Das katalytische Peptid der menschlichen Glutaminyl-tRNA-Synthetase ist für ihren Zusammenbau zum Aminoacyl-tRNA-Synthetase-Komplex unerlässlich.  |  Kim, T., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 21768-72. PMID: 10801842
  4. Das Hitzeschockprotein 90 vermittelt Protein-Protein-Wechselwirkungen zwischen menschlichen Aminoacyl-tRNA-Synthetasen.  |  Kang, J., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 31682-8. PMID: 10913161
  5. Glutamin-abhängige antiapoptotische Interaktion der menschlichen Glutaminyl-tRNA-Synthetase mit der Apoptose-Signal-regulierenden Kinase 1.  |  Ko, YG., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 6030-6. PMID: 11096076
  6. Mutierte Enzyme und tRNAs als Sonden der Interaktion zwischen Glutaminyl-tRNA-Synthetase und tRNA(Gln).  |  Englisch-Peters, S., et al. 1991. Biochimie. 73: 1501-8. PMID: 1725262
  7. Reinigung und funktionelle Charakterisierung der Glu-tRNA(Gln)-Amidotransferase aus Chlamydomonas reinhardtii.  |  Jahn, D., et al. 1990. J Biol Chem. 265: 8059-64. PMID: 1970821
  8. Evolution der Glx-tRNA-Synthetase-Familie: das Glutaminyl-Enzym als Fall von horizontalem Gentransfer.  |  Lamour, V., et al. 1994. Proc Natl Acad Sci U S A. 91: 8670-4. PMID: 8078941
  9. Erkennung von tRNAs durch Aminoacyl-tRNA-Synthetasen.  |  Cavarelli, J. and Moras, D. 1993. FASEB J. 7: 79-86. PMID: 8422978
  10. Klonierung und Sequenzierung der ersten pflanzlichen GlnRS- und GluRS-Gene.  |  Siatecka, M., et al. 1995. Nucleic Acids Symp Ser. 160-2. PMID: 8643358
  11. Glutaminyl-tRNA-Synthetase.  |  Freist, W., et al. 1997. Biol Chem. 378: 1103-17. PMID: 9372179
  12. Makromolekularer Aufbau von Aminoacyl-tRNA-Synthetasen: Identifizierung von Protein-Protein-Interaktionen und Charakterisierung eines Kernproteins.  |  Quevillon, S., et al. 1999. J Mol Biol. 285: 183-95. PMID: 9878398

Bestellinformation

ProduktKatalog #EINHEITPreisANZAHLFavoriten

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