Date published: 2025-9-9

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FEN-1 Antikörper (4E7): sc-56675

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Datenblätter
  • FEN-1 Antikörper 4E7 ist ein monoklonales IgG1 aus der Maus, verwendet in 3 wissenschaftlichen Veröffentlichungen, in einer Menge von 50 µg/0.5 ml
  • gezogen gegen die Aminosäuresequenz 1-380 von FEN-1 aus der Spezies human
  • Empfohlen für die Detektion von FEN-1 aus der Spezies human per WB und IP
  • Aktuell testen wir noch unsere Sekundärantikörper um das beste Bindeprotein für diesen Primärantikörper FEN-1 (4E7) zu finden. Kontaktieren Sie uns bitte, wenn Sie Fragen hierzu haben sollten.

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DNA-Replikation, Rekombination und Reparatur, die alle für die Genom-Stabilität notwendig sind, erfordern die Anwesenheit von Exonukleasen. Bei der DNA-Replikation sind diese Enzyme an der Verarbeitung von Okazaki-Fragmenten beteiligt, während sie bei der DNA-Reparatur dazu dienen, beschädigte DNA-Fragmente zu entfernen und Rekombinations-Mismatches zu korrigieren. FEN-1 (für Flap-Endonuklease) ist eine Endonuklease, die spezifisch die 5'-Flap-Struktur von DNA im Prozess der DNA-Reparatur spaltet. FEN-1 ist sehr homolog zu Hefe-RAD2. Der C-terminale Bereich von FEN-1 kann an PCNA binden, wodurch FEN-1 als Exonuklease in der DNA-Replikation funktionieren kann.

Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

Alexa Fluor® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

FEN-1 Antikörper (4E7) Literaturhinweise:

  1. Hemmung der FEN-1-Verarbeitung durch sekundäre DNA-Strukturen an Trinukleotid-Wiederholungen.  |  Spiro, C., et al. 1999. Mol Cell. 4: 1079-85. PMID: 10635332
  2. Humanes FEN-1 kann die 5'-Flap-DNA von CTG/CAG-Triplett-Wiederholungen, die von menschlichen genetischen Krankheiten herrühren, in Abhängigkeit von Länge und Sequenz verarbeiten.  |  Lee, S. and Park, MS. 2002. Exp Mol Med. 34: 313-7. PMID: 12515398
  3. Herstellung und Kristallisierung der menschlichen Flap-Endonuklease FEN-1 im Komplex mit dem proliferierenden Zellkernantigen, PCNA.  |  Sakurai, S., et al. 2003. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 59: 933-5. PMID: 12777816
  4. WRN-Helikase und FEN-1 bilden bei Replikationsstopp einen Komplex und verarbeiten gemeinsam verzweigte DNA-Strukturen, die mit der Replikationsgabel verbunden sind.  |  Sharma, S., et al. 2004. Mol Biol Cell. 15: 734-50. PMID: 14657243
  5. Interaktion und Stimulierung der menschlichen FEN-1-Nuklease-Aktivitäten durch heterogenes Kern-Ribonukleoprotein A1 bei der Alpha-Segment-Verarbeitung während der Okazaki-Fragment-Reifung.  |  Chai, Q., et al. 2003. Biochemistry. 42: 15045-52. PMID: 14690413
  6. Die DNA-Protein-Interaktionsmodi von FEN-1 mit Lückensubstraten und ihre Bedeutung für die Verhinderung von Duplikationsmutationen.  |  Liu, R., et al. 2006. Nucleic Acids Res. 34: 1772-84. PMID: 16582103
  7. Sequenz des menschlichen FEN-1, einer struktur-spezifischen Endonuklease, und chromosomale Lokalisierung des Gens (FEN1) in Maus und Mensch.  |  Hiraoka, LR., et al. 1995. Genomics. 25: 220-5. PMID: 7774922
  8. Verarbeitung verzweigter DNA-Zwischenprodukte durch einen Komplex aus menschlichem FEN-1 und PCNA.  |  Wu, X., et al. 1996. Nucleic Acids Res. 24: 2036-43. PMID: 8668533
  9. Die DNA-Reparaturendonuklease XPG bindet an das proliferierende Zellkernantigen (PCNA) und teilt Sequenzelemente mit den PCNA-Bindungsregionen von FEN-1 und dem Cyclin-abhängigen Kinaseinhibitor p21.  |  Gary, R., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 24522-9. PMID: 9305916
  10. Herunterregulierung der Genexpression von humanem FEN-1 während der Differenzierung von Promyelozytenleukämiezellen.  |  Kim, IS. 1998. Exp Mol Med. 30: 252-6. PMID: 9894157

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FEN-1 Antikörper (4E7)

sc-56675
50 µg/0.5 ml
$316.00