EDD Antikörper (C-3): sc-515485

Der EDD-Antikörper (C-3) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper der Maus, der EDD in Proben von Mäusen, Ratten und Menschen durch Anwendungen wie Western Blot (WB), Immunpräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. EDD oder E3, das durch Differential Display identifiziert wurde, spielt eine entscheidende Rolle bei der zellulären Regulation, da EDD am Ubiquitin-Proteasom-Weg beteiligt ist, der für den Proteinabbau und -umsatz unerlässlich ist. Dieser Prozess ist für die Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase, die Regulierung verschiedener zellulärer Funktionen und die Steuerung des Zellzyklus von entscheidender Bedeutung und verhindert so unkontrolliertes Zellwachstum, das zu Krebs führen kann. EDD enthält eine HECT-Domäne (homolog zum E6-AP-Carboxylterminus), die für E3-Ubiquitin-Ligasen charakteristisch ist und es EDD ermöglicht, die Übertragung von Ubiquitin auf Zielproteine zu erleichtern. Diese posttranslationale Modifikation ist von Bedeutung, da Ubiquitin Proteine für den Abbau markiert und so zahlreiche zelluläre Prozesse beeinflusst, darunter die Signaltransduktion, die DNA-Reparatur und die Apoptose. Der Anti-EDD-Antikörper (C-3) ist ein unschätzbares Werkzeug für Forscher, die die Mechanismen der Proteinregulation und die Auswirkungen von EDD in der Krebsbiologie untersuchen.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

EDD Antikörper (C-3) Literaturhinweise:

1. EDD, das humane Protein der hyperplastischen Bandscheiben, spielt eine Rolle bei der Koaktivierung des Progesteronrezeptors und ist möglicherweise an der Reaktion auf DNA-Schäden beteiligt.  |  Henderson, MJ., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 26468-78. PMID: 12011095
2. EDD, das menschliche Ortholog des Tumorsuppressorgens der hyperplastischen Scheiben, wird bei Krebs amplifiziert und überexprimiert.  |  Clancy, JL., et al. 2003. Oncogene. 22: 5070-81. PMID: 12902990
3. Die E3-Ubiquitin-Ligase EDD reguliert die S-Phase und die G(2)/M-DNA-Schadenskontrollpunkte.  |  Munoz, MA., et al. 2007. Cell Cycle. 6: 3070-7. PMID: 18073532
4. Der mutmaßliche Tumorsuppressor EDD interagiert mit APC und reguliert es hoch.  |  Ohshima, R., et al. 2007. Genes Cells. 12: 1339-45. PMID: 18076571
5. Das alpha4-Phosphoprotein interagiert mit der E3-Ubiquitin-Ligase EDD und dem Poly(A)-Bindungsprotein.  |  McDonald, WJ., et al. 2010. J Cell Biochem. 110: 1123-9. PMID: 20544796
6. Dyrk2-assoziierte EDD-DDB1-VprBP E3-Ligase hemmt Telomerase durch TERT-Abbau.  |  Jung, HY., et al. 2013. J Biol Chem. 288: 7252-62. PMID: 23362280
7. Das HIV-1-Vpr-Protein hemmt die Telomerase-Aktivität über den EDD-DDB1-VPRBP-E3-Ligase-Komplex.  |  Wang, X., et al. 2013. J Biol Chem. 288: 15474-80. PMID: 23612978
8. Die Progestin-induzierbare E3-Ubiquitinligase EDD bindet an das α4-Phosphoprotein, um die Ubiquitinierung und den Abbau der Proteinphosphatase PP2Ac zu regulieren.  |  McDonald, WJ., et al. 2014. Mol Cell Endocrinol. 382: 254-261. PMID: 24145130
9. Ein funktioneller genomischer Ansatz zeigt die transkriptionelle Rolle von EDD bei der Expression und Funktion des Angiogenese-Regulators ACVRL1.  |  Chen, HW., et al. 2013. Biochim Biophys Acta. 1829: 1309-19. PMID: 24189493
10. EDD, eine Ubiquitin-Protein-Ligase des N-End-Regelweges, assoziiert mit Komponenten des Spindelmontage-Kontrollpunktes und reguliert die mitotische Reaktion auf Nocodazol.  |  Scialpi, F., et al. 2015. J Biol Chem. 290: 12585-94. PMID: 25833949

Der bevorzugte. EDD Antikörper ist EDD Antikörper (B-11): sc-515494.