CUG-BP1/2 Antikörper (E-10): sc-166096

Myotonische Dystrophie (DM) ist eine autosomal-dominante neuromuskuläre Erkrankung, die mit einer (CTG)n-Repeat-Erweiterung in der 3'-untranslatierten Region des Myotonin-Protein-Kinase-Gens (DMPK) assoziiert ist. CUG-BP1 und CUG-BP2 sind Proteine, die spezifisch an (CUG)8-Oligonukleotide in vitro binden. Während CUG-BP1 die Hauptbindungsaktivität in normalen Zellen hat, erhöht sich die nukleäre CUG-BP2-Bindungsaktivität in DM-Zellen. Beide CUG-BP1 und CUG-BP2 sind Isoformen eines neuartigen heterogenen nukleären Ribonukleoproteins (hnRNP), hNab50. CUG-BP1, ein RNA-CUG-Triplet-Repeat-Bindungsprotein, reguliert die Splicing- und Translation verschiedener RNAs. Die Erweiterung der RNA-CUG-Repeats im DMPK bei DM ist mit Veränderungen der Bindungsaktivität von CUG-BP1 sowie Veränderungen der Translation des Transkriptionsfaktors C/EBPb verbunden. CUG-BP1 ist ein wichtiger Regulator der Initiation aus verschiedenen AUG-Codons des C/EBPb-mRNA. In normalen Zellen induziert CUG-BP1 durch Bindung an eine GC-reiche Sequenz innerhalb der 5'-Region des p21-mRNA die Translation von p21 während der Differenzierung. In DM-Zellen führt das Versagen, CUG-BP1 anzusammeln, zu einer Reduktion von p21 und Veränderungen anderer Proteine, die für den Zellzyklus-Rückzug verantwortlich sind.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

CUG-BP1/2 Antikörper (E-10) Literaturhinweise:

1. Isolierung und Expression von Napor/CUG-BP2 in der Embryonalentwicklung.  |  Choi, DK., et al. 2003. Biochem Biophys Res Commun. 305: 448-54. PMID: 12763013
2. Die Stimulation des epidermalen Wachstumsfaktor-Rezeptors aktiviert das RNA-bindende Protein CUG-BP1 und erhöht die Expression von C/EBPbeta-LIP in Brustepithelzellen.  |  Baldwin, BR., et al. 2004. Mol Cell Biol. 24: 3682-91. PMID: 15082764
3. Die Proteinexpression wird durch ein AU-reiches Element der Klasse III und das daran gebundene CUG-BP1 verstärkt.  |  Barreau, C., et al. 2006. Biochem Biophys Res Commun. 347: 723-30. PMID: 16843434
4. Die Inaktivierung von CUG-BP1/CELF1 verursacht bei Mäusen Defekte bei Wachstum, Lebensfähigkeit und Spermatogenese.  |  Kress, C., et al. 2007. Mol Cell Biol. 27: 1146-57. PMID: 17130239
5. Quantitative Analyse der Bindung von CUG-BP1 an RNA-Wiederholungen.  |  Mori, D., et al. 2008. J Biochem. 143: 377-83. PMID: 18039683
6. SRp20 und CUG-BP1 modulieren das alternative Spleißen von Exon 11 des Insulinrezeptors.  |  Sen, S., et al. 2009. Mol Cell Biol. 29: 871-80. PMID: 19047369
7. Bekannte umsatz- und translationsregulatorische RNA-bindende Proteine interagieren mit der 3'-UTR des SECIS-bindenden Proteins 2.  |  Bubenik, JL., et al. 2009. RNA Biol. 6: 73-83. PMID: 19106619
8. Analyse der MTMR1-Expression und Korrelation mit pathologischen Muskelmerkmalen bei juveniler/erwachsener myotoner Dystrophie Typ 1 (DM1) und bei myotoner Dystrophie Typ 2 (DM2).  |  Santoro, M., et al. 2010. Exp Mol Pathol. 89: 158-68. PMID: 20685272
9. Das RNA-bindende Protein CUG-BP1 erhöht die Expression von Survivin in Speiseröhrenkrebszellen durch erhöhte mRNA-Stabilität.  |  Chang, ET., et al. 2012. Biochem J. 446: 113-23. PMID: 22646166
10. CUG-BP1 reguliert das alternative Spleißen von RyR1 ASI bei Skelettmuskelschwund.  |  Tang, Y., et al. 2015. Sci Rep. 5: 16083. PMID: 26531141

Der bevorzugte. CUG-BP1 Antikörper ist CUG-BP1 Antikörper (3B1): sc-20003.