CTPS1 Antikörper (2G7-1D10): sc-293266

Der CTPS1-Antikörper (2G7-1D10) ist ein monoklonaler IgG2b-Kappa-Leichtketten-Antikörper der Maus, der das CTPS1-Protein von Mäusen, Ratten und Menschen durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der Anti-CTPS1-Antikörper (2G7-1D10) ist als nicht konjugiertes Format erhältlich. CTPS1, auch bekannt als Cytidin-5'-Triphosphat-Synthase, ist ein Enzym aus 591 Aminosäuren, das eine zentrale Rolle im Pyrimidinstoffwechsel spielt und insbesondere die ATP-abhängige Umwandlung von Uridintriphosphat (UTP) in Cytidintriphosphat (CTP) katalysiert. Diese Reaktion ist ein geschwindigkeitsbestimmender Schritt bei der Synthese von Nukleinsäuren, wodurch CTPS1 für das richtige Zellwachstum und die richtige Zellentwicklung unerlässlich ist. CTPS1 befindet sich hauptsächlich im Zytoplasma, wo CTPS1 die Verfügbarkeit von CTP erleichtert, einem wichtigen Baustein für die RNA-Synthese und den zellulären Energiestoffwechsel. Die CTPS1-Regulation ist komplex und umfasst verschiedene posttranslationale Modifikationen, einschließlich der Phosphorylierung durch Proteinkinase C, die die CTPS1-Aktivität modulieren und die zellulären Reaktionen auf Wachstumssignale beeinflussen kann. Das CTPS1-kodierende Gen befindet sich auf Chromosom 1, einer Region, die häufig mit dem Fortschreiten verschiedener Krebsarten in Verbindung gebracht wird, was die potenzielle Beteiligung von CTPS1 an der Tumorentstehung unterstreicht und CTPS1 zu einem bedeutenden Ziel für die Krebsforschung macht.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

CTPS1 Antikörper (2G7-1D10) Literaturhinweise:

1. Cytidintriphosphat-Synthase-Aktivität und mRNA-Expression in normalen menschlichen Blutzellen.  |  Verschuur, AC., et al. 1999. Biol Chem. 380: 41-6. PMID: 10064135
2. Kristallstrukturen der CTP-Synthetase zeigen ATP-, UTP- und Glutamin-Bindungsstellen.  |  Goto, M., et al. 2004. Structure. 12: 1413-23. PMID: 15296735
3. Die Expression der menschlichen CTP-Synthetase in Saccharomyces cerevisiae zeigt die Phosphorylierung durch Proteinkinase A.  |  Han, GS., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 38328-36. PMID: 16179339
4. Mechanismen der Produktrückkopplungsregulierung und Arzneimittelresistenz in Cytidintriphosphatsynthetasen anhand der Struktur eines CTP-inhibierten Komplexes.  |  Endrizzi, JA., et al. 2005. Biochemistry. 44: 13491-9. PMID: 16216072
5. Struktur der Synthetase-Domäne der menschlichen CTP-Synthetase, einem Ziel für die Krebstherapie.  |  Kursula, P., et al. 2006. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 62: 613-7. PMID: 16820675
6. Phosphorylierung der menschlichen CTP-Synthetase 1 durch die Proteinkinase C: Identifizierung von Ser(462) und Thr(455) als Hauptphosphorylierungsstellen.  |  Chang, YF., et al. 2007. J Biol Chem. 282: 17613-22. PMID: 17463002
7. Spezifische Reaktionen von S-Nitrosothiolen mit Cysteinhydrolasen: Eine vergleichende Studie zwischen Dimethylargininase-1 und CTP-Synthetase.  |  Braun, O., et al. 2007. Protein Sci. 16: 1522-34. PMID: 17600152
8. Regulierung der menschlichen Cytidintriphosphatsynthetase 1 durch die Glykogensynthasekinase 3.  |  Higgins, MJ., et al. 2007. J Biol Chem. 282: 29493-503. PMID: 17681942
9. CTPS1 fördert das bösartige Fortschreiten von dreifach negativem Brustkrebs mit transkriptioneller Aktivierung durch YBX1.  |  Lin, Y., et al. 2022. J Transl Med. 20: 17. PMID: 34991621
10. Die Hemmung von CTPS1 unterdrückt die Proliferation und Migration von Dickdarmkrebszellen.  |  Wu, F., et al. 2022. Cell Cycle. 21: 2563-2574. PMID: 35912542
11. Selektives pharmakologisches Targeting von CTPS1 zeigt Einzelwirkstoff-Aktivität und synergiert mit BCL2-Inhibition bei aggressivem Mantelzell-Lymphom.  |  Durand, R., et al. 2024. Haematologica. 109: 2574-2584. PMID: 38385294
12. Geclusterte Basensubstitutionen in der CTP-Synthetase, die eine Arzneimittelresistenz in Ovarialzellen des chinesischen Hamsters bewirken.  |  Whelan, J., et al. 1993. Nat Genet. 3: 317-22. PMID: 7981751