Date published: 2025-9-8

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Complexin-1/2 Antikörper (B-9): sc-514321

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Datenblätter
  • Complexin-1/2 Antikörper (B-9) ist ein Maus monoklonales IgG1 (kappa light chain) in einer Menge von 200 µg/ml
  • spezifisch für ein Epitop, welches zwischen den Aminosäuren 54-73 innerhalb einer internen Region von Complexin-1 aus der Spezies human liegt
  • Empfohlen für die Detektion von Complexin-1 and Complexin-2 aus der Spezies human per WB, IP, IF und ELISA
  • m-IgG Fc BP-HRP, 1 BP-HRP">m-IgG1 BP-HRP und m-IgGκ BP-HRP sind die bevorzugten sekundären Nachweisreagenzien für Complexin-1/2 Antikörper (B-9) für WB-Anwendungen. Diese Reagenzien werden jetzt in Bündeln mit Complexin-1/2 Antikörper (B-9) angeboten(siehe Bestellinformationen unten).

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    Complexin-1 und Complexin-2, auch als Synaphin-1 und Synaphin-2 bezeichnet, enthalten eine a-helikale Mittel-Domäne aus ungefähr 58 Aminosäuren. Complexin-1 und Complexin-2 werden in präsynaptischen Terminals von inhibitorischen und excitatorischen hippocampalen Neuronen bzw. in cytoplasmatischen Pools während früher Entwicklungsstadien exprimiert. Complexins fördern die Bildung von SNARE (soluble N-ethylmaleimide-sensitive factor attachment protein receptors)-Präkomplexen durch Bindung an Synaxin mit ihrer a-helikalen Domäne. Complexins sind wichtige Regulatoren der Neurotransmitterfreisetzung in einem späten Schritt des calciumabhängigen Neurotransmitterfreisetzungsprozesses oder unmittelbar nach dem calcium-auslösenden Schritt der schnellen synchronen Neurotransmitterfreisetzung und vor der Vesikelfusion. Neuronen, die Complexins fehlen, zeigen eine reduzierte Freisetzungseffizienz des Neurotransmitters aufgrund einer verringerten Calciumsensitivität des synaptischen Sekretionsprozesses. Complexin-2 könnte eine Rolle bei der LTP (long term potentiation) nach tetanischer Stimulation spielen. Ein progressiver Verlust von Complexin-2 tritt im Gehirn von Mäusen mit der Huntington-Krankheitsmutation auf, einer autosomal dominanten neurodegenerativen Erkrankung. Veränderungen der Neurotransmitterfreisetzung könnten zu den motorischen, emotionalen und kognitiven Funktionsstörungen beitragen, die bei diesen Mäusen beobachtet werden.

    Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

    Alexa Fluor® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

    LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

    Complexin-1/2 Antikörper (B-9) Literaturhinweise:

    1. Complexin-1-Knockout-Mäuse weisen deutliche Defizite im Sozialverhalten auf, scheinen aber kognitiv normal zu sein.  |  Drew, CJ., et al. 2007. Hum Mol Genet. 16: 2288-305. PMID: 17652102
    2. Regulierung von Komplexin 1 und Komplexin 2 im sich entwickelnden menschlichen präfrontalen Kortex.  |  Salimi, K., et al. 2008. Synapse. 62: 273-82. PMID: 18240322
    3. Complexin-1 erhöht die Einschaltrate beim Andocken von Vesikeln durch gleichzeitige SNARE- und Membraninteraktionen.  |  Diao, J., et al. 2013. J Am Chem Soc. 135: 15274-7. PMID: 24083833
    4. Veränderungen der Complexin-1- und Foxp1-Expression sind neuartige Auswirkungen der Alpha-Synuclein-Pathologie auf das Gehirn.  |  Gispert, S., et al. 2015. Mol Neurobiol. 52: 57-63. PMID: 25112678
    5. Complexin induziert eine Konformationsänderung am membrannahen C-terminalen Ende des SNARE-Komplexes.  |  Choi, UB., et al. 2016. Elife. 5: PMID: 27253060
    6. Die C-terminale Domäne von Säugetierkomplexin-1 lokalisiert sich an stark gekrümmten Membranen.  |  Gong, J., et al. 2016. Proc Natl Acad Sci U S A. 113: E7590-E7599. PMID: 27821736
    7. Die Bindung von Complexin an Membranen und Akzeptor-t-SNAREs erklärt seine fusionshemmende Wirkung.  |  Zdanowicz, R., et al. 2017. Biophys J. 113: 1235-1250. PMID: 28456331
    8. Zelltypen und Synapsen, die die SNARE-Komplex-regulierenden Proteine Complexin 1 und Complexin 2 in der Netzhaut von Säugetieren exprimieren.  |  Lux, UT., et al. 2021. Int J Mol Sci. 22: PMID: 34360929
    9. Die Stabilisierung des SNARE-Kerns durch Complexin-1 erleichtert die Erweiterung der Fusionspore.  |  Pierson, J. and Shin, YK. 2021. Front Mol Biosci. 8: 805000. PMID: 34970598
    10. VAMP2 reguliert die Phasentrennung von α-Synuclein.  |  Agarwal, A., et al. 2024. Nat Cell Biol. 26: 1296-1308. PMID: 38951707

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    ProduktKatalog #EINHEITPreisANZAHLFavoriten

    Complexin-1/2 Antikörper (B-9)

    sc-514321
    200 µg/ml
    $316.00

    Complexin-1/2 (B-9): m-IgG Fc BP-HRP Bundle

    sc-538623
    200 µg Ab; 10 µg BP
    $354.00

    Complexin-1/2 (B-9): m-IgGκ BP-HRP Bundle

    sc-536269
    200 µg Ab; 40 µg BP
    $354.00

    Complexin-1/2 (B-9): m-IgG1 BP-HRP Bundle

    sc-545797
    200 µg Ab; 20 µg BP
    $354.00

    Complexin-1/2 (B-9) Neutralizing Peptid

    sc-514321 P
    100 µg/0.5 ml
    $68.00

    What application is the blocking peptide sc-514321 P appropriate for?

    Gefragt von: Dr Ninau Qelp
    Thank you for your question. The blocking peptide is intended for use as a negative control, by pre-adsorbing the mouse monoclonal antibody against the antigen. For full protocol details, please contact our Technical Services Department or view our online protocol here: https://www.scbt.com/scbt/resources/protocols/peptide-neutralization
    Beantwortet von: Technical Support
    Veröffentlichungsdatum: 2017-02-25
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    Veröffentlichungsdatum: 2014-01-18
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