Cholera-Toxin ist ein heterohexameres AB5-Enterotoxin, das von Vibrio cholera freigesetzt wird und bei anfälligen Wirten eine große Menge sekretorischer Durchfall verursacht. Das Holotoxin besteht aus einem pentameren Ring aus B-Untereinheiten, dessen zentrales Pore von der A-Untereinheit besetzt ist. Die B-Untereinheit des Cholera-Toxins, auch als Choleragenoid oder CtxB bezeichnet, bindet an einen GM1-Gangliosid-Rezeptor, einen ubiquitären Glycolipid-Zelloberflächenrezeptor, und leitet die enzymatische A-Untereinheit zu ihrem Ziel, indem sie die auf der luminalen Oberfläche des intestinalen Epithelzells ausgesetzten GM1-Ganglioside bindet, um die Toxinwirkung zu initiieren. Die A-Untereinheit enthält zwei Ketten, A1 und A2, die durch eine Disulfidbrücke miteinander verbunden sind. Diese Untereinheit aktiviert das Adenylat-Cyclase-Enzym in den Zellen der intestinalen Mukosa, was zu erhöhten Intrazellular-cAMP-Spiegeln führt, wodurch Wasser in die Zelle gepresst wird und diese zum Platzen bringt.
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.
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Choleragenoid Antikörper (B8) Literaturhinweise:
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