Date published: 2025-9-6

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Chaetocin (CAS 28097-03-2)

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Alternative Namen:
Methyltransferase inhibitor
Anwendungen:
Chaetocin ist ein lysinspezifischer Histon-Methyltransferase-Inhibitor
CAS Nummer:
28097-03-2
Reinheit:
≥98%
Molekulargewicht:
696.84
Summenformel:
C30H28N6O6S4
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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Chaetocin ist ein Mykotoxin, das ursprünglich in Chaetomium-Arten von Pilzen gefunden wurde. Mechanistische Studien zeigen, dass Chaetocin durch einen Prozess, der intakte/unreduzierte Disulfide erfordert, in die Zellen aufgenommen wird. Einmal im Inneren verursacht diese Verbindung oxidativen Stress und darauf folgende Apoptose-Induktion. Andere Studien haben gezeigt, dass Chaetocin die lysinspezifischen Histon-Methyltransferase-Effekte von SUV39H reduziert, die eine Schlüsselrolle bei der Aufrechterhaltung stabiler Genexpressionsmuster während der embryonalen Entwicklung und Zelldifferenzierung spielen. Darüber hinaus wird berichtet, dass dieser Wirkstoff eine tiefgreifende Chromatin-Neuorganisation in Fibroblastenkernen verursacht, indem er Chromatin-Kondensation/Clustering induziert. Infolgedessen beeinträchtigt Chaetocin die Trx (Thioredoxin)-Systeme, die für die Desoxyribonukleotidsynthese unerlässlich sind und an einer breiten Palette zellulärer Funktionen beteiligt sind. Chaetocin ist ein Inhibitor von G9a, SUV39H1 und TrxR1.


Chaetocin (CAS 28097-03-2) Literaturhinweise

  1. Identifizierung eines spezifischen Inhibitors der Histon-Methyltransferase SU(VAR)3-9.  |  Greiner, D., et al. 2005. Nat Chem Biol. 1: 143-5. PMID: 16408017
  2. Chaetocin: ein vielversprechender neuer Wirkstoff gegen das Myelom mit In-vitro- und In-vivo-Aktivität, die durch die Beeinflussung von oxidativem Stress vermittelt wird.  |  Isham, CR., et al. 2007. Blood. 109: 2579-88. PMID: 17090648
  3. Umbau der Kernarchitektur durch den Thiodioxoxpiperazin-Metaboliten Chaetocin.  |  Illner, D., et al. 2010. Exp Cell Res. 316: 1662-80. PMID: 20302859
  4. Chaetocin hemmt die RANKL-induzierte Osteoklastendifferenzierung durch eine Verringerung von Blimp1 in Raw264.7-Zellen.  |  Zhao, N., et al. 2015. Life Sci. 143: 1-7. PMID: 26514304
  5. Chaetocin hemmt die IBMX-induzierte Melanogenese in B16F10-Mausmelanomzellen durch Aktivierung von ERK.  |  Bae, JS., et al. 2016. Chem Biol Interact. 245: 66-71. PMID: 26748310
  6. Die krebsbekämpfende Wirkung von Chaetocin wird durch die Hemmung der Autophagie verstärkt.  |  Jung, HJ., et al. 2016. Cell Death Dis. 7: e2098. PMID: 26890137
  7. Chaetocin mildert Gicht bei Mäusen durch Hemmung der HIF-1α- und NLRP3-Inflammasom-abhängigen IL-1β-Sekretion in Makrophagen.  |  Mian Wu, ., et al. 2019. Arch Biochem Biophys. 670: 94-103. PMID: 31255694
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  9. Chaetocin induziert die Caspase-abhängige Apoptose in Eierstockkrebszellen durch die Bildung reaktiver Sauerstoffspezies.  |  Li, Z., et al. 2019. Oncol Lett. 18: 1915-1921. PMID: 31423261
  10. Chaetocin verbessert die Effizienz des Klonens von Schweinen, indem es die epigenetische Reprogrammierung und die autophagische Aktivität fördert.  |  Jeong, PS., et al. 2020. Int J Mol Sci. 21: PMID: 32650566
  11. Chaetocin-induzierte Chromatinkondensation: Auswirkung auf DNA-Reparatur-Signalisierung und Überleben.  |  Sak, A., et al. 2021. Int J Radiat Biol. 97: 494-506. PMID: 33428851
  12. Chaetocin fördert die osteogene Differenzierung durch Modulierung der Wnt/Beta-Catenin-Signalübertragung in mesenchymalen Stammzellen.  |  Liang, Y., et al. 2021. Stem Cells Int. 2021: 8888416. PMID: 33628276
  13. Die kombinierte Behandlung mit Chaetocin/Trichostatin A verbessert die epigenetische Modifikation und die Entwicklungskompetenz von Embryonen aus somatischem Zellkerntransfer beim Schwein.  |  Jeong, PS., et al. 2021. Front Cell Dev Biol. 9: 709574. PMID: 34692674
  14. Chaetocin mildert das Fortschreiten der Atherosklerose und hemmt die Umstellung des Phänotyps der glatten Gefäßmuskelzellen.  |  Chen, MY., et al. 2022. J Cardiovasc Transl Res. 15: 1270-1282. PMID: 35428928
  15. Chaetocin unterbricht die SUV39H1-HP1-Interaktion unabhängig von der SUV39H1-Methyltransferase-Aktivität.  |  Han, L., et al. 2023. Biochem J. 480: 421-432. PMID: 36896918

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Chaetocin, 200 µg

sc-200893
200 µg
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