Date published: 2025-9-6

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Benzamidine Hydrochloride, Anhydrous (CAS 1670-14-0)

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Alternative Namen:
Amidinobenzene hydrochloride
Anwendungen:
Benzamidine Hydrochloride, Anhydrous ist ein Serinprotease-Enzyminhibitor
CAS Nummer:
1670-14-0
Reinheit:
≥97%
Molekulargewicht:
156.61
Summenformel:
C7H8N2•HCl
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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Benzamidin und seine Derivate dienen als Inhibitoren von Serinprotease-Enzymen, nämlich Tryptase, Thrombin und Tripsin-ähnlichen Enzymen. Die starke Affinität von Benzamidin für diese Enzyme wurde genutzt, um Thrombin-Komplexe zu kristallisieren und deren Spektren zu untersuchen. Benzamidin hemmt die Autoaktivierung des menschlichen Blutgerinnungsfaktors VII und ist damit ein nützliches Instrument zur Untersuchung der Wechselwirkungen zwischen diesem und anderen relevanten Wachstumsfaktoren. Ein Derivat dieser Verbindung hat sich als wirksam gegen das Wachstum von Dickdarmkrebszellen erwiesen.


Benzamidine Hydrochloride, Anhydrous (CAS 1670-14-0) Literaturhinweise

  1. Ein Serinprotease-hemmendes Benzamidin-Derivat hemmt das Wachstum menschlicher Kolonkarzinomzellen.  |  Nishimura, Y., et al. 1992. Jpn J Cancer Res. 83: 723-8. PMID: 1517149
  2. Verfeinert 2.3 Röntgenkristallstruktur von Rinderthrombinkomplexen, die mit den benzamidin- und argininbasierten Thrombininhibitoren NAPAP, 4-TAPAP und MQPA gebildet werden. Ein Ansatzpunkt für die Verbesserung von Antithrombotika.  |  Brandstetter, H., et al. 1992. J Mol Biol. 226: 1085-99. PMID: 1518046
  3. Gewebefaktor-abhängige Autoaktivierung des menschlichen Blutgerinnungsfaktors VII.  |  Yamamoto, M., et al. 1992. J Biol Chem. 267: 19089-94. PMID: 1527033
  4. Vollständige kinetische Charakterisierung der Enzyminhibition in einem einzigen isothermischen Titrationskalorimetrie-Experiment.  |  Di Trani, JM., et al. 2018. Anal Chem. 90: 8430-8435. PMID: 29926719
  5. Trypsin-ähnliche Enzyme aus Säugetiergewebe: Substratspezifität und hemmende Wirkung von Hemmstoffen auf der Basis von substituierten Isocumarin-Mechanismen, Benzamidinderivaten und Argininfluoralkylketon-Übergangszustandshemmern.  |  Kam, CM., et al. 1995. Arch Biochem Biophys. 316: 808-14. PMID: 7864637

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