APEH Antikörper (G-6): sc-376612

Der APEH-Antikörper (G-6) ist ein monoklonaler Maus IgM κ APEH-Antikörper (auch als APEH-Antikörper bezeichnet), der das APEH-Protein von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels WB, IP, IF und ELISA nachweist. Der APEH-Antikörper (G-6) ist als nicht konjugierter Anti-APEH-Antikörper erhältlich. APEH (Acyl-Peptid-Hydrolase), auch als APH, OPH oder ACPH bekannt, ist ein 732 Aminosäure umfassendes zytoplasmatisches Protein, das als Homotetramer vorliegt und die Hydrolyse von N-terminal acetylierten Aminosäuren aus kleinen acetylierten Peptiden katalysiert. Nach der Hydrolyse des Zielpeptids wird die Acetyl-Aminosäure weiter von einer Aminoacylase zu Acetat und einer freien Aminosäure verarbeitet. Das Gen, das das menschliche APEH kodiert, liegt auf einem Chromosom 3-Bereich, der in verschiedenen Arten von Krebs, einschließlich Nierenzellkarzinom und kleinzelligem Lungenkarzinom, gelöscht wird, was darauf hindeutet, dass APEH möglicherweise an Tumortransformationsereignissen beteiligt ist. Chromosom 3 besteht aus etwa 214 Millionen Basen, die über 1.100 Gene, einschließlich eines Chemokinrezeptor (CKR)-Genclusters und einer Vielzahl von humanen Krebs-bezogenen Genloci, codieren. Schlüssel-Tumor-Suppressorgene auf Chromosom 3 sind diejenigen, die den Apoptose-Mediator RASSF1, den Zellmigrationsregulator HYAL1 und den Angiogenese-Suppressor SEMA3B codieren.

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APEH Antikörper (G-6) Literaturhinweise:

1. Strukturelle Untersuchungen an menschlicher Erythrozyten-Acylpeptid-Hydrolase durch massenspektrometrische Verfahren.  |  Scaloni, A., et al. 1999. J Protein Chem. 18: 349-60. PMID: 10395453
2. Acylpeptidhydrolase: Inhibitoren und einige Reste des aktiven Zentrums des menschlichen Enzyms.  |  Scaloni, A., et al. 1992. J Biol Chem. 267: 3811-8. PMID: 1740429
3. Hemmungsmechanismus von Carbapenem-Antibiotika auf Acylpeptidhydrolase, einem Schlüsselenzym in der Wechselwirkung mit Valproinsäure.  |  Suzuki, E., et al. 2011. Xenobiotica. 41: 958-63. PMID: 21770850
4. Acylpeptid-Hydrolase-Hemmung als gezielte Strategie zur Herbeiführung einer proteasomalen Herunterregulierung.  |  Palmieri, G., et al. 2011. PLoS One. 6: e25888. PMID: 22016782
5. Identifizierung und Charakterisierung einer neuen Acylpeptid-Hydrolase aus Sulfolobus solfataricus: strukturelle und funktionelle Erkenntnisse.  |  Gogliettino, M., et al. 2012. PLoS One. 7: e37921. PMID: 22655081
6. Ein Gen in der Nähe der D3F15S2-Stelle auf 3p wird in der normalen menschlichen Niere exprimiert, in 11 von 15 primären Nierenzellkarzinomen (RCC) jedoch nicht oder nur in stark reduzierter Form.  |  Erlandsson, R., et al. 1990. Oncogene. 5: 1207-11. PMID: 2392324
7. Der DNF15S2-Lokus bei 3p21 wird in der normalen Lunge und bei kleinzelligem Lungenkrebs transkribiert.  |  Naylor, SL., et al. 1989. Genomics. 4: 355-61. PMID: 2565880
8. Computergestützte Studie zur kompetitiven Bindung von Valproinsäureglucuronid und Carbapenem-Antibiotika an Acylpeptid-Hydrolase.  |  Ishikawa, T., et al. 2017. Drug Metab Pharmacokinet. 32: 201-207. PMID: 28734645
9. Polymorphismus der regulatorischen Region des APEH-Gens (c.-521G>C, rs4855883) als relevanter prädiktiver Faktor für durch Strahlentherapie induzierte orale Mukositis und Gesamtüberleben bei Patienten mit Kopf-Hals-Tumoren.  |  Brzozowska, A., et al. 2018. Oncotarget. 9: 29644-29653. PMID: 30038710
10. Entdeckung einer enzymaktivierten fluorogenen Sonde zur In-vivo-Profilierung von Acylaminoacyl-Peptid-Hydrolase.  |  Liu, SY., et al. 2025. Anal Chem. 97: 2204-2213. PMID: 39862163
11. Deletionskartierung von Chromosom 3p bei Gebärmutterhalskrebs beim Menschen.  |  Kohno, T., et al. 1993. Oncogene. 8: 1825-32. PMID: 8099726
12. Die Nukleotidsequenz des menschlichen Acylaminosäure-freisetzenden Enzyms.  |  Mitta, M., et al. 1996. DNA Res. 3: 31-5. PMID: 8724851

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-APEH Antikörper (G-6) hat 1 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-APEH Antikörper (G-6) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

APEH Antikörper (G-6) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: APEH

Klon: G-6

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgM kappa light chain

Aminosäuren: 23-59

Ziel-Epitop: APEH

Epitope Spezies: human

Reaktivität: APEH

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgM kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 1 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für APEH Antikörper (G-6): P: Blocking Peptide