AMPKβ2 Antikörper (F-8): sc-376897
- AMPKβ2 Antikörper (F-8) ist ein Maus monoklonales IgA (kappa light chain) in einer Menge von 200 µg/ml
- gezogen gegen die Aminosäuresequenz 1-75 lokalisiert am N-terminus von AMPKβ2 aus der Spezies human
- Empfohlen für die Detektion von AMPKβ2 aus der Spezies mouse, rat und human per WB, IP, IF und ELISA
- Aktuell testen wir noch unsere Sekundärantikörper um das beste Bindeprotein für diesen Primärantikörper AMPKβ2 (F-8) zu finden. Kontaktieren Sie uns bitte, wenn Sie Fragen hierzu haben sollten.
AMPK (für 5'-AMP-aktivierte Protein-Kinase) ist ein heterotrimeres Komplex, bestehend aus einer katalytischen α-Untereinheit und regulatorischen β- und γ-Untereinheiten. Es schützt Zellen vor Stress, die zu ATP-Depletion führen, indem es ATP-verbrauchende biosynthetische Pfade abschaltet. AMPK wird durch hohe AMP- und niedrige ATP-Konzentrationen durch einen Mechanismus, der allosterische Regulation, Förderung der Phosphorylierung durch eine upstream Protein-Kinase, bekannt als AMPK-Kinase, und Hemmung der Dephosphorylierung, aktiviert. Aktiviertes AMPK kann Hydroxy-Methylglutaryl-CoA-Reduktase und Acetyl-CoA-Carboxylase, die Schlüsselregulatoren der Sterolsynthese und Fettsäuresynthese, in vivo phosphorylieren und regulieren. Die menschlichen AMPKα1- und AMPKα2-Gene codieren für 548 bzw. 552 Aminosäure-Proteine. Humanes AMPKβ1 codiert für ein 271 Aminosäure-Protein und humanes AMPKβ2 codiert für ein 272 Aminosäure-Protein. Das menschliche AMPKγ1-Gen codiert für ein 331 Aminosäure-Protein. Humanes AMPKγ2 und AMPKγ3, die jeweils 569 bzw. 492 Aminosäure-Proteine enthalten, besitzen einzigartige N-terminale Domänen und können direkt an der Bindung von AMP im AMPK-Komplex beteiligt sein.
Alexa Fluor® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA
LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences
AMPKβ2 Antikörper (F-8) Literaturhinweise:
- Rolle der alpha2-Isoform der AMP-aktivierten Proteinkinase bei der metabolischen Reaktion des Herzens auf No-Flow-Ischämie. | Zarrinpashneh, E., et al. 2006. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 291: H2875-83. PMID: 16877552
- Kontrolle der Glykogensynthase durch den ADIPOR1-AMPK-Signalweg in den distalen Nierentubuli von normalen und diabetischen Ratten. | Cammisotto, PG., et al. 2008. Am J Physiol Renal Physiol. 294: F881-9. PMID: 18256313
- AMPKβ Untereinheiten: mehr als nur ein Gerüst für die Bildung des AMPK-Komplexes. | Sanz, P., et al. 2013. FEBS J. 280: 3723-33. PMID: 23721051
- AMP-aktivierte Proteinkinase-Komplexe, die die regulatorische Untereinheit β2 enthalten, werden während der Adipogenese hochreguliert und tragen dazu bei. | Katwan, OJ., et al. 2019. Biochem J. 476: 1725-1740. PMID: 31189568
- Niclosamid aktiviert den AMP-aktivierten Proteinkinase-Komplex, der die β2-Untereinheit enthält, unabhängig von AMP. | Suzuki, T., et al. 2020. Biochem Biophys Res Commun. 533: 758-763. PMID: 32993962
- Wirkung von Quercetin auf den Fettstoffwechsel durch Modulierung des Darmmikrobioms und des AMPK/PPAR-Signalweges bei Broilern. | Wang, M., et al. 2021. Front Cell Dev Biol. 9: 616219. PMID: 33634119
- TNF-induzierte Nekroptose initiiert frühe Autophagie-Ereignisse durch RIPK3-abhängige AMPK-Aktivierung, hemmt aber späte Autophagie. | Wu, W., et al. 2021. Autophagy. 17: 3992-4009. PMID: 33779513
- Skelettmuskelzellspezifische Unterschiede bei Typ-2-Diabetes. | Frankenberg, NT., et al. 2022. Cell Mol Life Sci. 79: 256. PMID: 35460430
- Die Deletion der AMP-aktivierten Proteinkinase β1 oder β2 fördert das Wachstum von Dickdarmkrebszellen und die Tumorentstehung. | Shi, F., et al. 2022. Acta Biochim Biophys Sin (Shanghai). 54: 1140-1147. PMID: 35880569
- Unterdrückung der neuronalen AMPKβ2-Isoform beeinträchtigt das Erkennungsgedächtnis und die synaptische Plastizität. | Swift, NA., et al. 2024. Neurobiol Dis. 201: 106664. PMID: 39278510
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| Produkt | Katalog # | EINHEIT | Preis | ANZAHL | Favoriten | |
AMPKβ2 Antikörper (F-8) | sc-376897 | 200 µg/ml | $316.00 |