α-actinin-4 Antikörper (G-4): sc-390205

Der α-Actinin-4-Antikörper (G-4) ist ein monoklonaler Maus IgG2a κ α-Actinin-4-Antikörper (auch als ACTN4-Antikörper, Alpha-Actinin-4-Antikörper oder Non-Muscle Alpha-Actinin 4-Antikörper bezeichnet), der das α-Actinin-4-Protein von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels WB, IP, IF, IHC (P) und ELISA detektiert. Der α-Actinin-4-Antikörper (G-4) ist sowohl in nicht konjugierter Form als auch in mehreren konjugierten Formen des Anti-α-Actinin-4-Antikörpers erhältlich, darunter Agarose, HRP, PE, FITC und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. Die Spectrin-Genfamilie kodiert eine vielfältige Gruppe von zytoskelettalen Proteinen, die Spectrine, Dystrophine und α-Actinine umfassen. Es gibt vier gewebespezifische α-Actinine, nämlich α-Actinin-1, α-Actinin-2, α-Actinin-3 und α-Actinin-4, die in Muskel- und Nicht-Muskelzellen, einschließlich Skelett-, Herz- und glatter Muskelzellen sowie im Zytoskelett lokalisiert sind. Jedes α-Actinin-Protein enthält eine Aktin-Bindungsdomäne, zwei Calponin-Homologie-Domänen, zwei EF-Hand-Domänen und vier Spectrin-Wiederholungen, durch die sie als Bündelungsproteine fungieren, die F-Aktin kreuzverlinken können, wodurch Aktin an eine Vielzahl von intrazellulären Strukturen angebunden wird. Fehler im Gen, das α-Actinin-4 kodiert, sind die Ursache für die fokal segmentale Glomerulosklerose 1 (FSGS1), eine häufige Nierenläsion, die sich durch abnehmende Nierenfunktion und letztendlich Nierenversagen äußert.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

α-actinin-4 Antikörper (G-4) Literaturhinweise:

1. Eine Alpha-Actinin-Bindungsstelle von Zyxin ist für die subzelluläre Lokalisierung von Zyxin und die Rekrutierung von Alpha-Actinin wesentlich.  |  Reinhard, M., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 13410-8. PMID: 10224105
2. Feinkartierung der Alpha-Actinin-Bindungsstelle im cysteinreichen Protein.  |  Harper, BD., et al. 2000. Biochem J. 350 Pt 1: 269-74. PMID: 10926853
3. Wechselwirkungen zwischen einer Hemidesmosomen-Komponente und Mitgliedern der Actinin-Familie.  |  Gonzalez, AM., et al. 2001. J Cell Sci. 114: 4197-206. PMID: 11739652
4. Strukturelle Dynamik der Wechselwirkungen zwischen Alpha-Actinin und Vinculin.  |  Bois, PR., et al. 2005. Mol Cell Biol. 25: 6112-22. PMID: 15988023
5. Alpha-Actinin und Vinculin in menschlichen Neutrophilen: Reorganisation während der Adhäsion und Beziehung zum Aktin-Netzwerk.  |  Yürüker, B. and Niggli, V. 1992. J Cell Sci. 101 (Pt 2): 403-14. PMID: 1629252
6. Die alpha-Actinin-abhängige Verankerung im Zytoskelett ist wichtig für das ICAM-5-vermittelte neuritische Auswachsen.  |  Nyman-Huttunen, H., et al. 2006. J Cell Sci. 119: 3057-66. PMID: 16820411
7. Alpha-Actinin-4- und CLP36-Proteinmangel tragen zu Podozytenfehlern bei multiplen menschlichen Glomerulopathien bei.  |  Liu, Z., et al. 2011. J Biol Chem. 286: 30795-30805. PMID: 21680739
8. Expression von menschlichem Alpha-Actinin bei menschlichem hepatozellulärem Karzinom.  |  Nishiyama, M., et al. 1990. Cancer Res. 50: 6291-4. PMID: 2169343
9. Podozytenverletzung in Verbindung mit mutiertem α-Actinin-4.  |  Cybulsky, AV. and Kennedy, CR. 2011. J Signal Transduct. 2011: 563128. PMID: 21808733
10. Klonierung und chromosomale Lokalisierung des menschlichen Alpha-Actinin-Gens für das Zytoskelett zeigen eine Verbindung zum Beta-Spectrin-Gen.  |  Youssoufian, H., et al. 1990. Am J Hum Genet. 47: 62-72. PMID: 2349951
11. Synaptopodin koppelt die epitheliale Kontraktilität an die α-Actinin-4-abhängige Reifung der Verbindung.  |  Kannan, N. and Tang, VW. 2015. J Cell Biol. 211: 407-34. PMID: 26504173
12. Interaktion von Alpha-Actinin mit dem Cadherin/Catenin-Zelladhäsionskomplex über Alpha-Catenin.  |  Knudsen, KA., et al. 1995. J Cell Biol. 130: 67-77. PMID: 7790378

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-α-actinin-4 Antikörper (G-4) hat 15 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-α-actinin-4 Antikörper (G-4) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

α-actinin-4 Antikörper (G-4) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: α-actinin-4

Klon: G-4

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG_2a kappa light chain

Aminosäuren: 610-660

Ziel-Epitop: α-actinin-4

Epitope Spezies: human

Reaktivität: α-actinin-4

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG_2a kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 15 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für α-actinin-4 Antikörper (G-4): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin

Der bevorzugte. α-actinin Antikörper ist α-actinin Antikörper (H-2): sc-17829.