AHCYL1 Lentiviral Activation Particles (h): sc-417109-LAC

AHCYL1 (Adenosylhomocystein-Hydrolase-ähnlich 1) kodiert ein zytosolisches Protein, das an calciumabhängiger Signalübertragung und zellulären Stressantworten beteiligt ist. Berichtet wurden Funktionen bei der Modulation der an den Inositol-1,4,5-trisphosphat-Rezeptor (IP3R) gekoppelten Ca²⁺-Dynamik sowie nachgeschalteter Transkriptionsprogramme. Über seine Effekte auf die Ca²⁺-Mobilisierung kann AHCYL1 Signalwege beeinflussen, die Apoptose, Proliferation und Differenzierung steuern, darunter MAPK/ERK und weitere Signalknoten, die auf intrazelluläre Calciumflüsse reagieren. Eine dysregulierte AHCYL1-Expression oder ein veränderter Signalkontext wurde in krankheitsrelevanten Modellen mit veränderter Zellüberlebensfähigkeit und entzündlichen Phänotypen in Verbindung gebracht, was seine Untersuchung in der Onkologie, Neurobiologie und Immunsignalgebung unterstützt. Als menschliches Gen wird AHCYL1 häufig hinsichtlich seines Beitrags zur stimulusabhängigen Transkription, zur Integration mitochondrialen Stresses und zum Signalweg-Crosstalk durch Second-Messenger-Signalgebung untersucht.

AHCYL1 Lentivirale Aktivierungspartikel (h) erfüllen diesen Bedarf, indem sie das vollständige Transkriptionsaktivierungssystem des Synergistic Activation Mediator (SAM) in transduktionsbereite, hoch-titrige lentivirale Partikel verpacken und so eine effiziente AHCYL1-Hochregulation über ein breiteres Spektrum menschlicher Zelltypen ermöglichen.

AHCYL1 Lentivirale Aktivierungspartikel (h) liefern alle funktionellen Komponenten des Synergistic Activation Mediator (SAM)-Systems über lentivirale Transduktion. Das System umfasst drei Partikelpräparate, die gemeinsam in Zielzellen transduziert werden: eines, das für katalytisch inaktives dCas9 (Mutationen D10A und N863A) kodiert, das mit der VP64-Transaktivierungsdomäne und einem Blasticidin-Resistenzgen fusioniert ist; eines, das für das MS2-p65-HSF1-Fusionsprotein mit einem Hygromycin-Resistenzgen kodiert; und eines, das für eine zielspezifische 20-nt-sgRNA kodiert, die an zwei MS2-RNA-Aptamere mit einem Puromycin-Resistenzgen fusioniert ist. Nach der lentiviralen Transduktion und der genomischen Integration der Expressionskassetten werden die SAM-Komponenten stabil exprimiert und lagern sich am Zielort innerhalb der proximalen Promotorregion stromaufwärts der AHCYL1-Transkriptionsstartstelle an, wo VP64, p65 und HSF1 kooperativ wirken, um endogene Transkriptionsmaschinerie zu rekrutieren und eine anhaltende Hochregulation der endogenen AHCYL1-Expression zu bewirken. Die Verwendung von nuklease-inaktivem dCas9 verhindert die Einführung von Doppelstrangbrüchen in der DNA und bewahrt den nativen AHCYL1-Genomlokus sowie die regulatorische Architektur.

Das lentivirale Format bietet mehrere praktische Vorteile: Die stabile genomische Integration unterstützt eine vererbbare Aktivierung über Zellteilungen hinweg; Partikelpräparate mit hohem Titer machen eine eigene Virusproduktion überflüssig; und die Kompatibilität mit primären, sich nicht teilenden und transfektionsresistenten Zelltypen erweitert die experimentellen Möglichkeiten. Eine erfolgreiche Transduktion kann durch eine dreifache Antibiotika-Selektion mit Puromycin, Hygromycin und Blasticidin bestätigt und verstärkt werden.

Nur für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.