AGXT Antikörper (173J2B): sc-517624

Der AGXT-Antikörper (173J2B) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper aus Mäusen, der AGXT in menschlichen Proben durch Western Blot (WB) nachweist. AGXT, auch bekannt als Alanin-Glyoxylat-Aminotransferase, ist ein Protein aus 392 Aminosäuren, das eine entscheidende Rolle im Aminosäurestoffwechsel spielt, insbesondere im Transaminierungsprozess, der Alanin und Glyoxylat in Pyruvat und Glutamat umwandelt. Diese enzymatische Funktion ist für die Aufrechterhaltung des metabolischen Gleichgewichts und die Verhinderung der Anhäufung toxischer Metaboliten von entscheidender Bedeutung, die zu Erkrankungen wie Hyperoxalurie Typ 1 (HP1) führen können. AGXT ist hauptsächlich in den Peroxisomen der Leberzellen lokalisiert, wo AGXT den Abbau von Aminosäuren und die Entgiftung schädlicher Verbindungen erleichtert. Die homodimere Struktur von AGXT, die auf Pyridoxalphosphat als Kofaktor beruht, ist für die enzymatische Aktivität unerlässlich, da AGXT die ordnungsgemäße Bindung und Umwandlung von Substraten ermöglicht. Die Bedeutung von AGXT geht über Stoffwechselfunktionen hinaus, da Mutationen im AGXT-Gen zu schwerwiegenden gesundheitlichen Problemen führen können, was die Bedeutung von AGXT sowohl für die normale Physiologie als auch für Krankheitszustände unterstreicht. Der Anti-AGXT-Antikörper (173J2B) ist ein unschätzbares Hilfsmittel für Forscher, die die Rolle von AGXT bei Stoffwechselstörungen und potenziellen therapeutischen Zielen untersuchen.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

AGXT Literaturhinweise:

1. Alanin:Glyoxylat-Aminotransferase-Fehlleitung von Peroxisomen zu Mitochondrien bei erblicher Nierenerkrankung beim Menschen.  |  Danpure, CJ., et al. 2003. Biochim Biophys Acta. 1647: 70-5. PMID: 12686111
2. Peroxisomale Alanin:Glyoxylat-Aminotransferase der menschlichen Leber: Charakterisierung der beiden Allelformen und ihrer pathogenen Varianten.  |  Cellini, B., et al. 2011. Biochim Biophys Acta. 1814: 1577-84. PMID: 21176891
3. Alanin-Glyoxylat-Aminotransferase-2 metabolisiert endogene Methylarginine, reguliert NO und steuert den Blutdruck.  |  Caplin, B., et al. 2012. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 32: 2892-900. PMID: 23023372
4. Primäre Hyperoxalurie.  |  Lorenzo, V., et al. 2014. Nefrologia. 34: 398-412. PMID: 24798559
5. Natürliche und unnatürliche Verbindungen beheben Faltungsdefekte der menschlichen Alanin:Glyoxylat-Aminotransferase, die zu primärer Hyperoxalurie Typ I führen.  |  Oppici, E., et al. 2016. Curr Drug Targets. 17: 1482-91. PMID: 26931357
6. Alanin-Glyoxylat-Aminotransferase 1 (AGXT1) ist ein neuer Marker für hepatozelluläre Karzinome.  |  Zhao, CL., et al. 2018. Hum Pathol. 80: 76-81. PMID: 29883780
7. Systemische Alanin-Glyoxylat-Aminotransferase-mRNA verbessert den Glyoxylat-Stoffwechsel in einem Mausmodell der primären Hyperoxalurie Typ 1.  |  Kukreja, A., et al. 2019. Nucleic Acid Ther. 29: 104-113. PMID: 30676254
8. Dimerisierung treibt die korrekte Faltung der menschlichen Alanin:Glyoxylat-Aminotransferase an, ist aber für die peroxisomale Zielsteuerung entbehrlich.  |  Dindo, M., et al. 2021. J Pers Med. 11: PMID: 33917320
9. Die Überexpression von Alanin-Glyoxylat-Aminotransferase 2 schützt vor asymmetrischer Dimethylarginin-induzierter endothelialer Dysfunktion und Aortenremodellierung.  |  Rodionov, RN., et al. 2022. Sci Rep. 12: 9381. PMID: 35672381
10. Variables peroxisomales und mitochondriales Targeting der Alanin-Glyoxylat-Aminotransferase in der Evolution und bei Krankheiten von Säugetieren.  |  Danpure, CJ. 1997. Bioessays. 19: 317-26. PMID: 9136629

Der bevorzugte. AGXT Antikörper ist AGXT Antikörper (AT2T4): sc-517388.