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Die Bildung stabiler, hochorganisierter Proteinaggregate, bekannt als Amyloidfibrillen, ist mit mehreren schwerwiegenden menschlichen Erkrankungen verbunden, darunter Alzheimer-Krankheit, Parkinson-Krankheit und Creutzfeldt-Jakob-Krankheit. In jedem dieser Zustände sammelt sich ein normalerweise lösliches Peptid oder Protein in unlösliche Fibrillen an. Die Muskelacylphosphatase (ACYP2) hat sich als wichtiges Modellsystem zum Studium der Proteinfehlfaltung und -aggregation erwiesen. Sie ist besonders geeignet für diese Studien, da die Muskelacylphosphatase ein kleines, einfaches Protein aus nur 98 Aminosäuren besteht, das aus einem fünfsträngigen antiparallelen β-Blatt und zwei parallelen α-Helices besteht. Mutationen in ACYP2 zwischen den Resten 16-31 und 87-98, die seine Phosphatbindungsstelle bei Arg 23 enthalten, erhöhen signifikant die Aggregationsrate. Diese Mutationen korrelieren mit Veränderungen der Hydrophobizität von ACYP2 und einer Konversion der α-Helixstrukturen zu β-Blättern. Daher kann eine Reduktion der Netto-Ladung eines Proteins ein entscheidender Faktor für einige Formen von Proteinablagerungserkrankungen sein.
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Produkt | Katalog # | EINHEIT | Preis | ANZAHL | Favoriten | |
ACYP2 Antikörper (2B4) | sc-134247 | 100 µg/ml | $333.00 |