Nicotinic Acetylcholine Receptor alpha 1/CHRNA1 Antikörper (208): sc-65839

Der AChRα1-Antikörper (208) ist ein monoklonaler IgG2a-Antikörper der Ratte, der AChRα1 in menschlichen und Torpedo-Arten durch Western-Blotting (WB) und Immunfluoreszenz (IF) nachweist. AChRα1, auch bekannt als ACHRD, CHRNA, CMS2A, FCCMS, SCCMS oder CHRNA1, ist ein wichtiges Multipass-Membranprotein, das aus 482 Aminosäuren besteht und eine entscheidende Rolle bei der neuromuskulären Übertragung spielt. AChRα1 befindet sich hauptsächlich an der postsynaptischen Membran der neuromuskulären Verbindung, wo AChRα1 Acetylcholin bindet und den Einstrom von Ionen durch seine transmembrane wässrige Pore erleichtert. Die ordnungsgemäße Funktion von AChRα1 ist für die Muskelkontraktion und die neuromuskuläre Gesamtfunktion von entscheidender Bedeutung, da AChRα1 eine schnelle Kommunikation zwischen Nervenzellen und Muskelfasern ermöglicht. AChRα1 existiert in zwei alternativ gespleißten Isoformen. Isoform 1 wird ausschließlich in der Skelettmuskulatur exprimiert, während Isoform 2 in verschiedenen Geweben weit verbreitet ist, darunter Gehirn, Herz, Niere, Leber, Lunge und Thymus. Dieses breite Expressionsmuster unterstreicht die Bedeutung von AChRα1 in verschiedenen physiologischen Prozessen, die über die Muskelkontraktion hinausgehen, einschließlich der Rolle im zentralen Nervensystem. Die Aktivität von AChRα1 ist streng reguliert, wobei die Beendigung der Acetylcholin-Signalübertragung durch Acetylcholinesterase vermittelt wird, ein Enzym, das Acetylcholin schnell hydrolysiert und so eine präzise Steuerung der synaptischen Übertragung gewährleistet. Der Anti-AChRα1-Antikörper (208) ist ein unschätzbares Werkzeug für Forscher, die die Dynamik der neuromuskulären Signalübertragung und die komplizierten Mechanismen, die der synaptischen Übertragung zugrunde liegen, untersuchen.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

Nicotinic Acetylcholine Receptor alpha 1/CHRNA1 Antikörper (208) Literaturhinweise:

1. Neuronale Alpha-Bungarotoxin-Rezeptoren und das Gen der Alpha-5-Nikotinrezeptor-Untereinheit werden in neuronalen und nicht-neuronalen menschlichen Zelllinien exprimiert.  |  Chini, B., et al. 1992. Proc Natl Acad Sci U S A. 89: 1572-6. PMID: 1542648
2. Nikotin signalisiert über muskeltypische und neuronale nikotinische Acetylcholinrezeptoren sowohl in menschlichen Bronchialepithelzellen als auch in Atemwegsfibroblasten.  |  Carlisle, DL., et al. 2004. Respir Res. 5: 27. PMID: 15588326
3. Wechselwirkungen zwischen Alpha-Conotoxin MI und der Alpha-Delta-Schnittstelle des Torpedo-marmorata-Rezeptors.  |  Cortez, L., et al. 2007. Biochem Biophys Res Commun. 355: 275-9. PMID: 17292857
4. Kristallstruktur der extrazellulären Domäne von nAChR-α1, gebunden an α-Bungarotoxin bei einer Auflösung von 1,94 Å.  |  Dellisanti, CD., et al. 2007. Nat Neurosci. 10: 953-62. PMID: 17643119
5. Pharmakologische Eigenschaften der Hemmung nichtdepolarisierender neuromuskulärer Blocker am nikotinischen Acetylcholinrezeptor des menschlichen adulten Muskels.  |  Jonsson Fagerlund, M., et al. 2009. Anesthesiology. 110: 1244-52. PMID: 19417616
6. Extrakorporale Immunglobulin-Elimination zur Behandlung schwerer Myasthenia gravis.  |  Blaha, M., et al. 2010. J Biomed Biotechnol. 2010: 419520. PMID: 20300435
7. Struktur-Aktivitäts-Beziehungen von Acetylcholinderivaten mit Lucilia cuprina-nicotinischen Acetylcholinrezeptor-α1- und -α2-Untereinheiten in Hühner-β2-Untereinheiten-Hybridrezeptoren im Vergleich zu Hühner-nicotinischen Acetylcholinrezeptor-α4/β2.  |  Dederer, H., et al. 2013. Insect Mol Biol. 22: 183-98. PMID: 23331538
8. Strukturelle Einblicke in die molekularen Mechanismen von Myasthenia gravis und ihre therapeutischen Implikationen.  |  Noridomi, K., et al. 2017. Elife. 6: PMID: 28440223
9. Die R81T-Mutation im nikotinischen Acetylcholinrezeptor von Aphis gossypii ist mit einer Neonicotinoid-Insektizidresistenz verbunden, die unterschiedliche Auswirkungen auf cyano- und nitrosubstituierte Neonicotinoide hat.  |  Hirata, K., et al. 2017. Pestic Biochem Physiol. 143: 57-65. PMID: 29183611
10. Die Wirkung von Neonicotinoid-Insektiziden auf die nikotinischen Acetylcholin-Untereinheiten Ldα1 und Ldα8 von Leptinotarsa decemlineata und zusammengesetzten Rezeptoren.  |  Wang, ZM., et al. 2022. Insect Sci. 29: 1387-1400. PMID: 35038787

Der bevorzugte. Nicotinic Acetylcholine Receptor alpha 1/CHRNA1 Antikörper ist Nicotinic Acetylcholine Receptor alpha 1/CHRNA1 Antikörper (153): sc-65829.