ZNF529 enthält eine Vielzahl von Verbindungen, die intrazelluläre Signalwege in Gang setzen, die in der Modulation der Aktivität dieses Proteins gipfeln. Forskolin stimuliert durch die Erhöhung des cAMP-Spiegels indirekt die Proteinkinase A (PKA), die dann ZNF529 phosphorylieren kann, was zu dessen Aktivierung führt. In ähnlicher Weise aktiviert auch Dibutyryl-cAMP, ein cAMP-Analogon, die PKA, die mit ZNF529 assoziierte Proteine zur Phosphorylierung ansteuert. PMA, ein bekannter Aktivator der Proteinkinase C (PKC), kann direkt oder indirekt zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von ZNF529 führen, indem es die PKC oder ihre nachgeschalteten Effektoren moduliert. Bryostatin 1, das an PKC bindet und diese moduliert, spielt ebenfalls eine Rolle in der Phosphorylierungskaskade, die ZNF529 aktivieren kann.
Ionomycin erhöht den intrazellulären Kalziumspiegel, wodurch Calcineurin aktiviert werden kann. Das aktivierte Calcineurin kann dann regulatorische Proteine dephosphorylieren, wodurch Signalkaskaden ausgelöst werden, die zur Aktivierung von ZNF529 führen können. Insulin kann durch seine Aktivierung des PI3K/Akt-Signalwegs verschiedene Substrate phosphorylieren, die entweder direkt mit ZNF529 interagieren oder dessen Regulierung verändern. Ebenso setzt der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) über den EGFR eine Signalkaskade in Gang, die den MAPK/ERK-Signalweg einschließt und möglicherweise zu Phosphorylierungsvorgängen führt, die ZNF529 aktivieren. Anisomycin, das MAPKs wie JNK und p38 aktiviert, greift in Signalwege ein, die zur Aktivierung von ZNF529 führen können. Die Phosphataseinhibitoren Okadainsäure und Calyculin A verhindern die Dephosphorylierung und sorgen so für ein höheres Niveau der Proteinphosphorylierung, die ZNF529 aktivieren kann. Schließlich binden Sphingosin-1-phosphat (S1P) und FTY720 (nach In-vivo-Umwandlung in FTY720-P) an ihre jeweiligen Rezeptoren und setzen so Signalkaskaden in Gang, zu deren nachgeschalteten Wirkungen die Aktivierung von ZNF529 gehören kann.
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