Es wurden Aktivatoren für ZNF346 identifiziert, die seine Funktion durch eine Reihe von zellulären Mechanismen beeinflussen und die Transkriptionsaktivität des Proteins verstärken. Bestimmte Verbindungen erhöhen direkt die intrazelluläre Konzentration von zyklischem AMP, einem sekundären Botenstoff, der die Proteinkinase A aktiviert. Die aktivierte Kinase kann dann ZNF346 phosphorylieren, was seine DNA-Bindungsaffinität und Transkriptionsaktivität erhöht. Andere Aktivatoren hemmen den Abbau von cAMP und verstärken so die Signalkaskade, die zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von ZNF346 führt. Darüber hinaus gibt es Aktivatoren, die die intrazelluläre Kalziumkonzentration erhöhen und dadurch Kalzium/Calmodulin-abhängige Kinasen aktivieren. Diese Kinasen können auch Transkriptionsfaktoren wie ZNF346 phosphorylieren und so möglicherweise dessen funktionelle Aktivität verstärken.
Einige Aktivatoren zielen auf den Proteinkinase-C-Weg ab, entweder durch direkte Stimulierung oder durch Veränderung des Gleichgewichts der Kinaseaktivitäten, was zu indirekten Mechanismen führen könnte, die die Aktivität von ZNF346 verstärken. Andere Moleküle hemmen nachweislich Wege, die Transkriptionsfaktoren unterdrücken, und erhöhen so indirekt die Transkriptionsaktivität von ZNF346, indem sie die kompetitive Hemmung verringern oder Co-Repressor-Komplexe von Genpromotoren entfernen. Darüber hinaus hemmen bestimmte Verbindungen Histondeacetylasen, was zu einer offenen Chromatinstruktur und einer besseren Zugänglichkeit von Transkriptionsfaktoren wie ZNF346 zu ihren DNA-Zielen führt.
Siehe auch...
Artikel 221 von 12 von insgesamt 12
Anzeigen:
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|