ZNF177 kann in verschiedene Gruppen eingeteilt werden, die auf den Mechanismen basieren, durch die sie die Funktion des Proteins verbessern. Forskolin führt durch direkte Stimulierung der Adenylatzyklase zu einem erhöhten Spiegel an zyklischem AMP, das wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. PKA ist dafür bekannt, dass sie zahlreiche Substrate phosphoryliert, darunter Transkriptionsfaktoren wie ZNF177, was zu deren Aktivierung führt. In ähnlicher Weise aktiviert Dibutyryl-cAMP, eine zelldurchlässigere Form von cAMP, die PKA, die anschließend ZNF177 phosphoryliert und aktiviert. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) funktioniert über einen anderen Weg; es aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die ebenfalls Transkriptionsfaktoren, einschließlich ZNF177, phosphoryliert und aktiviert. Ionomycin kann durch die Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels kalziumabhängige Kinasen aktivieren, die Transkriptionsfaktoren phosphorylieren können, und so möglicherweise den Aktivierungszustand von ZNF177 beeinflussen.
Natriumorthovanadat hemmt Phosphatasen und verhindert so die Dephosphorylierung und damit die Deaktivierung von ZNF177, so dass es aktiv bleibt. Okadainsäure und Calyculin A, beides Inhibitoren von Proteinphosphatasen wie PP1 und PP2A, halten ZNF177 in ähnlicher Weise in einem phosphorylierten und aktiven Zustand. Anisomycin ist zwar als Inhibitor der Proteinsynthese bekannt, aktiviert aber stressaktivierte Proteinkinasen, die an der Phosphorylierung von Transkriptionsfaktoren beteiligt sind, was die Aktivität von ZNF177 beeinträchtigen könnte. Lithiumchlorid kann durch die Hemmung der Glykogensynthase-Kinase-3 (GSK-3) zur Aktivierung von nachgeschalteten Transkriptionsfaktoren führen und indirekt die aktive Form von ZNF177 aufrechterhalten. Schließlich verändert Trichostatin A, ein Histon-Deacetylase-Inhibitor, die Chromatinstruktur und beeinflusst so möglicherweise den Aktivierungszustand von Transkriptionsfaktoren, einschließlich ZNF177, indem es die Transkriptionsumgebung verändert.
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