Zfp931 Aktivatoren

Gängige Zfp931 Activators sind unter underem PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, Thapsigargin CAS 67526-95-8 und Calyculin A CAS 101932-71-2.

Zu den chemischen Aktivatoren von Zfp931 gehört eine Vielzahl von Verbindungen, die in verschiedene zelluläre Wege eingreifen, um letztlich die Aktivität dieses Proteins zu steigern. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat kann die Proteinkinase C (PKC) aktivieren, die wiederum Zfp931 phosphoryliert, was zu dessen Aktivierung führt. Forskolin wirkt, indem es den intrazellulären cAMP-Spiegel erhöht und dadurch die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. PKA kann dann Zfp931 phosphorylieren und so seine Aktivität verstärken. Ionomycin wirkt, indem es den intrazellulären Kalziumspiegel erhöht, wodurch Kalzium/Calmodulin-abhängige Proteinkinasen aktiviert werden, von denen bekannt ist, dass sie Zfp931 phosphorylieren, was zu dessen Aktivierung führt. In ähnlicher Weise wirkt Thapsigargin durch Hemmung der Kalzium-ATPase des sarko-endoplasmatischen Retikulums, was zu einem Anstieg des zytosolischen Kalziumspiegels führt, der wiederum Kinasen aktiviert, die Zfp931 phosphorylieren können.

Darüber hinaus verhindern Calyculin A und Okadainsäure, dass die Proteinphosphatasen 1 und 2A Zfp931 dephosphorylieren, wodurch Zfp931 in einem aktiven Zustand gehalten wird. Anisomycin aktiviert stressaktivierte Proteinkinasen, von denen bekannt ist, dass sie Zfp931 phosphorylieren, was zu dessen Aktivierung führt. Dibutyryl-cyclic AMP (db-cAMP), ein synthetisches Analogon von cAMP, aktiviert die PKA, die anschließend Zfp931 phosphoryliert und aktiviert. Der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) bindet an seinen Rezeptor und löst eine Kaskade von Kinase-Aktivierungen aus, darunter auch solche, die Zfp931 phosphorylieren können. Bisindolylmaleimid I kann bei für PKC subaktivierenden Konzentrationen paradoxerweise PKC aktivieren, die dann Zfp931 phosphoryliert. Retinsäure ist an verschiedenen Differenzierungswegen beteiligt und kann die Aktivierung von Kinasen fördern, die Zfp931 phosphorylieren. Zinksulfat schließlich liefert Zinkionen, die als wichtige Kofaktoren für verschiedene Kinasen dienen; diese Kinasen können Zfp931 phosphorylieren, was dessen Aktivität erhöht. Jede dieser Chemikalien greift in spezifische zelluläre Signalwege ein, die bei der Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von Zfp931 zusammenlaufen, was die vielfältigen Mechanismen unterstreicht, durch die dieses Protein reguliert werden kann.