Aktivatoren von WDR42C wirken über verschiedene biochemische Mechanismen, um seine Aktivität in der Zelle zu steigern. Einige Aktivatoren erhöhen direkt den intrazellulären Spiegel von zyklischem AMP (cAMP), was wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Die aktivierte PKA phosphoryliert dann eine Reihe von Proteinen, von denen einige eng an der Regulierung von WDR42C beteiligt sind, was zu dessen Aktivierung führt. Analog dazu aktivieren Aktivatoren, die als Diacylglycerin (DAG)-Analoga dienen, die Proteinkinase C (PKC), die Proteine phosphoryliert, die die Funktion von WDR42C modulieren, was zu dessen Aktivierung führt. Darüber hinaus lösen Verbindungen, die die intrazelluläre Kalziumkonzentration erhöhen, die Aktivierung von kalziumabhängigen Proteinkinasen aus, die mit WDR42C assoziierte Zielproteine phosphorylieren können und dadurch dessen funktionelle Aktivierung erleichtern.
Andere Verbindungen wirken als adrenerge Agonisten, die ebenfalls den cAMP-Spiegel erhöhen und PKA aktivieren, was zur Phosphorylierung von Proteinen führt, die die Aktivität von WDR42C beeinflussen. In ähnlicher Weise kann die Aktivierung der AMP-aktivierten Proteinkinase (AMPK) durch spezifische Aktivatoren zur Phosphorylierung von nachgeschalteten Proteinen führen, die WDR42C regulieren, und so indirekt dessen Aktivierung fördern. Darüber hinaus können bestimmte Moleküle, die reaktive Sauerstoffspezies wie Wasserstoffperoxid erzeugen, Kinasen durch oxidative Mechanismen aktivieren; diese Kinasen können auf Substrate abzielen, die mit WDR42C interagieren, was schließlich zu dessen Aktivierung führt. Die Hemmung von Proteinphosphatasen durch spezifische Aktivatoren trägt ebenfalls zu einem erhöhten Phosphorylierungszustand zellulärer Proteine bei, zu denen auch solche gehören können, die die Aktivität von WDR42C direkt erhöhen.
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