Date published: 2025-9-11

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Seach Input

UIP1 Inhibitoren

Gängige UIP1 Inhibitors sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, Y-27632, free base CAS 146986-50-7, Trichostatin A CAS 58880-19-6, 5-Azacytidine CAS 320-67-2 und Rapamycin CAS 53123-88-9.

UIP1-Inhibitoren sind eine Klasse chemischer Verbindungen, die speziell auf das Enzym UIP1 (Ubiquitin-Interaktionsprotein 1) abzielen und dessen Aktivität hemmen. UIP1 ist an Prozessen beteiligt, die mit dem Proteinabbau über das Ubiquitin-Proteasom-System zusammenhängen, das eine entscheidende Rolle bei der Aufrechterhaltung der zellulären Proteinhomöostase spielt. Dieses Enzym interagiert mit ubiquitinierten Proteinen und erleichtert deren Erkennung und anschließenden Abbau. Durch die Hemmung von UIP1 können diese Verbindungen den Abbauprozess stören, was zur Anhäufung von ubiquitinierten Proteinen führt. Die Untersuchung von UIP1-Inhibitoren ermöglicht es Forschern, die Mechanismen hinter dem Proteinumsatz zu erforschen und zu verstehen, wie Zellen die Proteinqualitätskontrolle unter verschiedenen Bedingungen regulieren. In Forschungsumgebungen sind UIP1-Inhibitoren wertvolle Werkzeuge zur Untersuchung des Ubiquitin-Proteasom-Signalwegs und seiner Rolle in verschiedenen zellulären Prozessen wie Proteinfaltung, Stressreaktionen und Zellzyklusprogression. Diese Inhibitoren geben Aufschluss darüber, wie Zellen den Proteingehalt steuern und die Homöostase aufrechterhalten, indem sie beschädigte oder fehlgefaltete Proteine entfernen. Darüber hinaus helfen UIP1-Inhibitoren dabei, die Rolle von Ubiquitin-Interaktionsproteinen in Signalwegen aufzuklären, sodass Wissenschaftler untersuchen können, wie Ubiquitin-Modifikationen die Proteinstabilität und -funktion beeinflussen. Durch die Modulation der UIP1-Aktivität können Forscher auch die umfassenderen Auswirkungen ubiquitinbezogener Mechanismen untersuchen, einschließlich der Regulierung von Proteininteraktionen, der zellulären Lokalisierung und posttranslationaler Modifikationen. Der Einsatz von UIP1-Inhibitoren trägt somit zu einem tieferen Verständnis der zellulären Proteostase und der Proteinregulationsnetzwerke bei.

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