Die chemische Klassifizierung, die als TMEM118-Inhibitoren bezeichnet wird, umfasst in erster Linie Verbindungen, die auf allgemeine zelluläre Prozesse und Pfade abzielen, die TMEM118, ein Transmembranprotein mit einer noch nicht vollständig charakterisierten Funktion, indirekt beeinflussen könnten. Da es sich um ein Transmembranprotein handelt, kann die Aktivität, Lokalisierung oder Stabilität von TMEM118 durch den Zustand und die Dynamik der zellulären Lipiddoppelschicht beeinflusst werden. Verbindungen wie Nystatin, Filipin III und Methyl-β-Cyclodextrin spielen eine entscheidende Rolle bei der Störung der Integrität der Lipiddoppelschicht oder der Modulation des Cholesterinspiegels, Faktoren, die die ordnungsgemäße Funktion oder Lokalisierung von TMEM118 beeinflussen könnten.
Betrachtet man darüber hinaus die zellulären Prozesse, an denen Transmembranproteine typischerweise beteiligt sind, so spielen Vesikeltransport und Endozytose eine wichtige Rolle. Brefeldin A, von dem bekannt ist, dass es den Vesikeltransport beeinflusst, und Chlorpromazin, das die Clathrin-vermittelte Endozytose stört, können den Umsatz oder die zelluläre Verteilung von TMEM118 verändern. Auf einer anderen Ebene sind das Ionengleichgewicht und die Gradienten an den Membranen für verschiedene zelluläre Aktivitäten entscheidend. Chemikalien wie Amilorid, Monensin, FCCP und DIDS stören Ionenkanäle, -transport und -gradienten, was indirekt die mit TMEM118 verbundene Funktion oder Signalgebung modulieren könnte.
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