Date published: 2025-9-10

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Sptrx-1 Inhibitoren

Gängige Sptrx-1 Inhibitors sind unter underem Auranofin CAS 34031-32-8, Curcumin CAS 458-37-7, Arsenic(III) oxide CAS 1327-53-3, PX 12 CAS 141400-58-0 und Cadmium chloride, anhydrous CAS 10108-64-2.

Sptrx-1-Inhibitoren sind eine Klasse chemischer Verbindungen, die spezifisch auf Sptrx-1 (Spermatid-spezifisches Thioredoxin-1), ein Mitglied der Thioredoxin-Proteinfamilie, abzielen und dessen Aktivität hemmen. Thioredoxine sind dafür bekannt, dass sie das Redoxgleichgewicht in Zellen aufrechterhalten, indem sie als Antioxidantien Disulfidbindungen in Proteinen reduzieren. Sptrx-1 ist besonders wichtig für Prozesse im Zusammenhang mit der Bewältigung von oxidativem Stress und der Proteinfaltung in Zellen, wobei es hauptsächlich im männlichen Fortpflanzungssystem exprimiert wird, insbesondere während der Spermatidenentwicklung. Sptrx-1-Hemmer blockieren die Fähigkeit des Proteins, Redoxreaktionen zu katalysieren, und beeinflussen dadurch die zelluläre Redoxhomöostase und die Faltung von Proteinen, die auf die Reduktionsaktivität dieses Thioredoxins angewiesen sind. Durch die Verwendung von Sptrx-1-Hemmern können Forscher die spezifische Rolle dieses Proteins bei der Aufrechterhaltung zellulärer Redoxzustände untersuchen, insbesondere in spezialisierten Zellen wie Spermatiden. Durch die Blockierung der Funktion von Sptrx-1 können Wissenschaftler beobachten, wie sich Störungen des Redox-Gleichgewichts auf die Proteinstruktur, zelluläre Stressreaktionen und nachgeschaltete Prozesse wie die zelluläre Differenzierung oder Entwicklung auswirken. Die Untersuchung dieser Inhibitoren liefert wertvolle Erkenntnisse über die Rolle des Thioredoxin-Systems bei der Proteinqualitätskontrolle, der intrazellulären Signalübertragung und der allgemeinen Regulierung der zellulären Homöostase. Darüber hinaus können Forscher durch die Hemmung von Sptrx-1 untersuchen, wie die Proteine der Thioredoxin-Familie zu zellulären Reaktionen auf oxidative Schäden beitragen und wie Redox-Ungleichgewichte zu umfassenderen physiologischen Auswirkungen führen können, wodurch ein tieferes Verständnis der zellulären Prozesse im Zusammenhang mit der Proteinfaltung und der Stressanpassung ermöglicht wird.

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Cisplatin kann sich an verschiedene Proteine binden und so möglicherweise die Funktion von Thioredoxin-verwandten Proteinen beeinflussen.