Chemische Aktivatoren der Ribose-5-Phosphat-Isomerase A (RPIA) spielen eine entscheidende Rolle für die Funktion des Enzyms im Pentosephosphatweg. Glukose als primäre Quelle von Ribose-5-Phosphat über seine Stoffwechselwege dient als grundlegender Aktivator, indem sie die Substratverfügbarkeit für die katalytische Wirkung von RPIA gewährleistet. Ebenso steigert Ribose-5-Phosphat selbst als Substrat direkt die Aktivität von RPIA und sorgt so für einen konstanten Durchsatz im Pentosephosphatweg. Magnesiumionen sind von entscheidender Bedeutung für die strukturelle Integrität und die katalytische Fähigkeit von RPIA, da sie als wesentliche Kofaktoren die Aktivierung und Funktion des Enzyms unterstützen. In ähnlicher Weise tragen auch Zinkionen zur strukturellen Stabilisierung und katalytischen Effizienz von RPIA bei, was die Bedeutung von Metallionen für den enzymatischen Aktivierungsprozess unterstreicht.
NADH und NADPH tragen zur Aktivierung von RPIA bei, indem sie den Redox-Zustand des Enzyms verändern, was zu günstigen Konformationsänderungen führen kann, wodurch die Isomerisierung von Ribose-5-phosphat zu Ribulose-5-phosphat optimiert wird. ATP und ADP sind für die Erleichterung der Konformationsdynamik von RPIA von entscheidender Bedeutung, wobei ATP die notwendige Energie liefert, damit das Enzym die für seine Funktion erforderlichen strukturellen Veränderungen durchlaufen kann, und ADP an RPIA bindet, um seine katalytische Effizienz zu steigern. Phosphationen können als Substrate oder Kofaktoren eine weitere Konformationsverschiebung in RPIA bewirken und so seine Aktivität steigern. Darüber hinaus können D-Ribose und D-Ribulose die Aktivierung von RPIA beeinflussen, indem sie die Substratverfügbarkeit erhöhen und möglicherweise die Affinität des Enzyms für Ribose-5-phosphat beeinflussen. Schließlich unterstützt Fructose-6-Phosphat indirekt die Aktivierung von RPIA, indem es zum Pool von Ribose-5-Phosphat beiträgt und so eine ständige Versorgung mit Substrat für die Tätigkeit des Enzyms gewährleistet. Zusammen gewährleisten diese chemischen Aktivatoren das reibungslose Funktionieren von RPIA in den wesentlichen biochemischen Prozessen, die es steuert.
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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D(+)Glucose, Anhydrous | 50-99-7 | sc-211203 sc-211203B sc-211203A | 250 g 5 kg 1 kg | $37.00 $194.00 $64.00 | 5 | |
Glukose aktiviert RPIA, indem sie als Substrat für die katalytische Aktivität des Enzyms im Pentosephosphatweg dient, der Ribose-5-phosphat in Ribulose-5-phosphat umwandelt, eine Reaktion, die RPIA katalysiert. | ||||||
NAD+, Free Acid | 53-84-9 | sc-208084B sc-208084 sc-208084A sc-208084C sc-208084D sc-208084E sc-208084F | 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $56.00 $186.00 $296.00 $655.00 $2550.00 $3500.00 $10500.00 | 4 | |
NADH aktiviert RPIA, indem es den Redoxzustand verändert, was sich auf die strukturelle Konformation von RPIA auswirken kann, so dass es die Umwandlung von Ribose-5-phosphat effizienter katalysieren kann. | ||||||
NADPH tetrasodium salt | 2646-71-1 | sc-202725 sc-202725A sc-202725B sc-202725C | 25 mg 50 mg 250 mg 1 g | $46.00 $82.00 $280.00 $754.00 | 11 | |
NADPH kann die RPIA-Aktivität durch Bereitstellung von Reduktionsäquivalenten im Pentosephosphatweg erhöhen, was die Konformation des Enzyms beeinflussen und die Umwandlung von Ribose-5-phosphat in Ribulose-5-phosphat fördern kann. | ||||||
ADP | 58-64-0 | sc-507362 | 5 g | $53.00 | ||
ATP kann RPIA aktivieren, indem es die für die Konformationsänderungen erforderliche Energie bereitstellt, die für die katalytische Funktion des Enzyms notwendig sind, und so den Umwandlungsprozess von Ribose-5-phosphat zu Ribulose-5-phosphat erleichtert. | ||||||
ATP | 56-65-5 | sc-507511 | 5 g | $17.00 | ||
ADP aktiviert RPIA, indem es an das Enzym bindet und möglicherweise eine Konformationsänderung herbeiführt, die die katalytische Effizienz des Enzyms bei der Umwandlung von Ribose-5-Phosphat in Ribulose-5-Phosphat steigert. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Zinkionen können RPIA aktivieren, indem sie als struktureller oder katalytischer Kofaktor wirken, der die Konformation des Enzyms stabilisiert und dadurch seine Fähigkeit verbessert, die Umwandlung von Ribose-5-phosphat in Ribulose-5-phosphat zu katalysieren. |