Ribosomal Protein S16 Aktivatoren

Gängige Ribosomal Protein S16 Activators sind unter underem Cycloheximide CAS 66-81-9, Puromycin CAS 53-79-2, Anisomycin CAS 22862-76-6, Emetine CAS 483-18-1 und Homoharringtonine CAS 26833-87-4.

Aktivatoren des ribosomalen Proteins S16 stellen eine Klasse von Verbindungen dar, die indirekt den funktionellen Bedarf und die Aktivität des ribosomalen Proteins S16 erhöhen, indem sie die Proteinsynthesemaschinerie beeinflussen. Cycloheximid erhöht den Bedarf an ribosomalem Protein S16, indem es den Translokationsprozess hemmt und somit seine Funktion für eine effiziente ribosomale Leistung erforderlich macht. In ähnlicher Weise stören sowohl Puromycin als auch Anisomycin die Translation, indem sie entweder einen vorzeitigen Kettenabbruch bewirken oder die Peptidyltransferase-Aktivität beeinträchtigen, was wiederum die Umsatzrate der Ribosomen und den damit verbundenen Bedarf an Ribosomenprotein S16 für die Verwaltung dieser Komplexe erhöht. Rizin, das die ribosomale Untereinheit 60S inaktiviert, und Emetin, das den Elongationsschritt hemmt, schaffen beide einen Kontext, in dem die Rolle des ribosomalen Proteins S16 im Ribosom hervorgehoben wird, da die Aufrechterhaltung der Proteinsynthese unter solchen hemmenden Bedingungen wichtiger wird. Sparsomycin und Homoharringtonin, die auf die Bildung von Peptidbindungen bzw. den ersten Elongationsschritt abzielen, tragen ebenfalls dazu bei, indem sie die Abhängigkeit des Ribosoms von der strukturellen Integrität des ribosomalen Proteins S16 verstärken.

Ein weiterer Beleg für die Aktivität des ribosomalen Proteins S16 sind Pactamycin und Blasticidin S, die die Translationsinitiierung und die Peptidyltransferaseaktivität hemmen, was die Bedeutung des ribosomalen Proteins S16 für den ribosomalen Aufbau während der Translationsunterdrückung unterstreicht. Tunicamycin führt durch seine Induktion von ER-Stress zu einem kompensatorischen Anstieg der Proteinsynthese, die indirekt eine robuste Aktivität des ribosomalen Proteins S16 erfordert, um den erhöhten Bedarf an funktionellen Ribosomen zu decken. Die Bindung von Chloramphenicol an die 50S-Untereinheit und die Hemmung des EF-G-Umsatzes durch Fusidinsäure führen beide zu einer indirekten Verstärkung der Rolle des Ribosomenproteins S16, indem sie zusätzlichen funktionellen Stress auf den Ribosomenaufbau und das Recycling ausüben. Zusammengenommen stimulieren diese Aktivatoren das ribosomale Protein S16 nicht direkt, sondern verstärken seine Aktivität, indem sie die funktionelle Belastung der Prozesse des Ribosomenaufbaus und der Proteinsynthese, bei denen es eine entscheidende Komponente ist, erhöhen.