Die Aktivierung von PCDHB13 wird durch eine Reihe chemischer Verbindungen begünstigt, die verschiedene Signalwege modulieren, was zu einer Steigerung seiner funktionellen Aktivität führt. Verbindungen, die den intrazellulären Spiegel von zyklischem AMP (cAMP) erhöhen, tun dies durch direkte Stimulierung des Enzyms Adenylylzyklase oder durch Hemmung der Wirkung von Phosphodiesterasen, die für den Abbau von cAMP verantwortlich sind. Die erhöhten cAMP-Werte aktivieren die Proteinkinase A und andere cAMP-abhängige Proteine und verstärken so die Signalkaskaden, die letztlich die Aktivität von PCDHB13 erhöhen. Darüber hinaus ahmen bestimmte Verbindungen die Wirkung von cAMP nach, indem sie diese Signalwege direkt aktivieren und so die rezeptorvermittelte cAMP-Synthese umgehen. Adrenorezeptor-Agonisten spielen bei dieser Regulierung ebenfalls eine Rolle; durch Bindung an diese Rezeptoren lösen sie die Produktion von cAMP aus, wodurch die Signalwege, die zur Aktivierung von PCDHB13 führen, weiter verstärkt werden.
Darüber hinaus kann die PCDHB13-Aktivität durch Verbindungen moduliert werden, die den intrazellulären Kalziumspiegel beeinflussen. Kalzium-Ionophore beispielsweise erhöhen direkt die zytosolische Kalziumkonzentration, einen wichtigen Botenstoff, der kalziumabhängige Signalwege in Verbindung mit PCDHB13 aktivieren kann. Auch Agonisten des L-Typ-Kalziumkanals tragen zu dieser Wirkung bei, indem sie den Kalziumeinstrom erleichtern. In ähnlicher Weise führt die Aktivierung bestimmter TRP-Kanäle (Transient Receptor Potential) durch bestimmte Agonisten zu einem Kalziumeinstrom in die Zelle, der dann PCDHB13 aktiviert.
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