NMB Inhibitoren

Gängige NMB Inhibitors sind unter underem U-0126 CAS 109511-58-2, SB 203580 CAS 152121-47-6, LY 294002 CAS 154447-36-6, Rapamycin CAS 53123-88-9 und PD 98059 CAS 167869-21-8.

NMB-Inhibitoren, kurz für Neuromuscular Blocking (NMB)-Inhibitoren, gehören zu einer chemischen Klasse, die für ihre Wirkung auf neuromuskuläre Verbindungen bekannt ist. Diese Verbindungen zeichnen sich durch ihre Fähigkeit aus, die Übertragung von Signalen zwischen Nervenenden und Muskelfasern zu stören. Diese Wirkung wird durch die Modulation des Acetylcholin-Neurotransmittersystems an der neuromuskulären Verbindungsstelle erzielt. Die neuromuskuläre Verbindung ist ein kritischer Ort, an dem die Endigungen der Motoneuronen Acetylcholin freisetzen, um die Muskelkontraktion zu stimulieren. NMB-Hemmer wirken durch Beeinflussung der Rezeptoren in der Muskelmembran, die normalerweise an Acetylcholin binden, und verändern so die normalen elektrochemischen Prozesse, die für die Muskelkontraktion erforderlich sind.

Die chemischen Strukturen der NMB-Hemmer sind unterschiedlich, aber sie haben gemeinsame funktionelle Gruppen, die es ihnen ermöglichen, mit Acetylcholinrezeptoren zu interagieren. Es gibt zwei Hauptklassen von NMB-Hemmern, die sich nach ihrem Wirkungsmechanismus am Rezeptor richten: nicht-depolarisierende und depolarisierende. Nicht-depolarisierende NMB-Hemmer konkurrieren mit Acetylcholin um dieselben Bindungsstellen am Muskelrezeptor, ohne diese zu aktivieren, und verhindern so die Kontraktion des Muskels. Diese kompetitive Hemmung ist häufig reversibel, da die Bindung des Inhibitors an den Rezeptor nicht kovalent ist. Depolarisierende NMB-Inhibitoren hingegen ahmen die Wirkung von Acetylcholin nach, indem sie sich an den Rezeptor binden und eine anfängliche Depolarisation verursachen. Sie lösen sich jedoch nicht so schnell vom Rezeptor wie Acetylcholin, was zu einer anhaltenden Depolarisation der Muskelmembran führt, die letztlich weitere Muskelkontraktionen verhindert. Dieser unterschiedliche Mechanismus spiegelt sich in ihrer strukturellen Vielfalt und in der Art ihrer Interaktion mit dem Acetylcholinrezeptor wider.