Myosin-Id-Aktivatoren sind eine Reihe verschiedener chemischer Verbindungen, die die funktionelle Aktivität von Myosin-Id durch Modulation intrazellulärer Signalwege indirekt verstärken. Forskolin und 8-Bromo-cAMP, die den cAMP-Spiegel erhöhen, sowie Dibutyryl-cAMP, ein cAMP-Analogon, aktivieren die Proteinkinase A (PKA), die wiederum Myosin Id phosphorylieren kann, wodurch seine motorische Funktion in der Zelle verbessert wird. Myosin-Id-Aktivatoren umfassen eine Vielzahl chemischer Verbindungen, die die motorische Funktion des Proteins über verschiedene biochemische Signalwege verbessern. Der Aktivierungsmechanismus von Myosin Id durch Calmodulin wird durch Kalzium-Signale ausgelöst, wobei Calmodulin die MLCK aktiviert, was zur Phosphorylierung der leichten Myosinkette führt und so die motorische Funktion von Myosin Id stimuliert. In ähnlicher Weise erleichtert die Interaktion von PIP2 mit Myosin Id dessen ATPase-Aktivität, die für die aktinbasierte Motilität entscheidend ist.
Bei den Myosin-Id-Aktivatoren handelt es sich um eine Reihe verschiedener chemischer Verbindungen, die die funktionelle Aktivität von Myosin Id indirekt verstärken, indem sie verschiedene Signalwege modulieren, die für die Regulierung von Myosin Id von Bedeutung sind. Calmodulin dient als zentraler Aktivator, indem es kalziumabhängig an Myosin Id bindet und die anschließende Phosphorylierung durch die Myosin Light Chain Kinase (MLCK) ermöglicht, die für die motorische Aktivität von Myosin Id unerlässlich ist. Umgekehrt bindet PIP2 direkt an Myosin Id, moduliert seine Konformation und erhöht damit die ATPase-Aktivität, die für seine Rolle in der aktinbasierten Motilität entscheidend ist. Forskolin, durch die Erhöhung von cAMP, und A23187, durch die Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels, führen beide zur Aktivierung von Kinasen wie PKA und MLCK.
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