Date published: 2025-9-11

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MPPED2 Inhibitoren

Gängige MPPED2 Inhibitors sind unter underem Staurosporine CAS 62996-74-1, Okadaic Acid CAS 78111-17-8, Sodium Orthovanadate CAS 13721-39-6, Zinc CAS 7440-66-6 und Bafilomycin A1 CAS 88899-55-2.

Chemische Inhibitoren von MPPED2 umfassen eine Vielzahl von Substanzen, die mit dem Enzym auf unterschiedliche Weise interagieren und seine Funktion hemmen. Staurosporin, ein Breitband-Proteinkinaseinhibitor, kann indirekt zur Hemmung von MPPED2 führen, indem er die Kinase-Signalwege unterdrückt, die an der Regulierung der MPPED2-Aktivität beteiligt sind. Dies führt zu einer verringerten Phosphorylierung von Proteinen, die für die optimale Funktion von MPPED2 notwendig sind. In ähnlicher Weise kann Okadainsäure, die spezifisch auf Proteinphosphatasen wie PP1 und PP2A abzielt, das empfindliche Gleichgewicht der Phosphorylierung innerhalb der Zelle stören und so möglicherweise die Regulierung von MPPED2 und damit seine Aktivität verändern. Natriumorthovanadat hingegen hemmt Protein-Tyrosin-Phosphatasen, und seine Wirkung kann zu Veränderungen im Tyrosin-Phosphorylierungsstatus führen, die für die Aktivität von MPPED2 entscheidend sind.

Darüber hinaus kann die enzymatische Funktion von MPPED2 direkt durch die Anwesenheit von Metallionen beeinflusst werden, und Zinkchlorid zeigt dies, indem es potenziell mit den für die MPPED2-Aktivität notwendigen Metallkofaktoren konkurriert und sie dadurch hemmt. Bafilomycin A1, ein V-ATPase-Inhibitor, kann den intrazellulären pH-Wert und die Protonengradienten stören, die möglicherweise die Funktion von MPPED2 modulieren. Concanavalin A, das für seine Fähigkeit bekannt ist, an Glykoproteine zu binden, kann MPPED2 hemmen, indem es möglicherweise sein Glykosylierungsmuster verändert und damit seine Faltung und Stabilität beeinträchtigt. Cyclosporin A, das Calcineurin hemmt, kann den Calcineurin-Weg behindern, der MPPED2 regulieren kann, was zu dessen Hemmung führt. Im Gegensatz dazu könnte Tetrabrombisphenol A die Bromierungsmuster stören, die für die Aktivität von MPPED2 wesentlich sind, was zu einer Hemmung führt. Die Rolle von Genistein bei der Blockierung von Tyrosinkinase-Signalwegen kann zu einer Hemmung von MPPED2 führen, wenn diese Wege an seiner Aktivierung beteiligt sind. Phosphoramidon, ein Metalloproteaseinhibitor, kann die Aktivität von MPPED2 beeinträchtigen, wenn eine funktionelle Beziehung zwischen MPPED2 und Metalloproteasen besteht. Schließlich können α-Ketoisocaproat und 2-Mercaptobenzothiazol MPPED2 hemmen, indem sie den damit verbundenen Metabolismus verzweigtkettiger Aminosäuren stören bzw. Metallionen chelatieren, die für die Metallophosphoesterase-Aktivität von MPPED2 erforderlich sind.

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2-Mercaptobenzothiazole

149-30-4sc-238106
sc-238106A
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2-Mercaptobenzothiazol ist eine Verbindung, die Metallionen chelatisieren kann. Da MPPED2 eine Metallphosphatesterase ist, könnte die Chelatisierung seiner Metall-Cofaktoren durch 2-Mercaptobenzothiazol die enzymatische Aktivität von MPPED2 hemmen.