Das M13-Major-Coat-Protein (MCP) ist ein grundlegender Bestandteil des filamentösen Bakteriophagen M13, der Escherichia coli-Bakterien infiziert. Als Strukturprotein besteht die Hauptfunktion des M13-MCP darin, die äußere Hülle, das Kapsid, des Viruspartikels zu bilden. Diese Kapsidstruktur dient der Verkapselung und dem Schutz des einzelsträngigen DNA-Genoms des Virus während seiner Replikation und Übertragung. Darüber hinaus ist das MCP für den Zusammenbau und die Reifung der Viruspartikel unerlässlich und gewährleistet die effiziente Produktion und Freisetzung infektiöser Virionen aus der bakteriellen Wirtszelle. Durch Wechselwirkungen mit anderen viralen Proteinen und Wirtsfaktoren koordiniert das MCP den Assemblierungsprozess und steuert die Bildung der filamentösen Viruspartikel.
Die Aktivierung des M13-Haupthüllproteins erfolgt in erster Linie durch die koordinierten Prozesse der viralen Genomreplikation und der Proteinsynthese innerhalb der bakteriellen Wirtszelle. Nach der Infektion wird das virale Genom in die Wirtszelle eingeschleust, wo es repliziert wird und mehrere Kopien der viralen DNA entstehen. Gleichzeitig wird die zelluläre Maschinerie des Wirts gekapert, um virale Gene zu transkribieren und zu übersetzen, einschließlich derjenigen, die für das MCP kodieren. Die neu synthetisierten MCP-Moleküle werden dann verarbeitet und zur Kapsidstruktur zusammengebaut, was durch spezifische Protein-Protein-Wechselwirkungen und MCP-eigene Selbstassemblierungseigenschaften gesteuert wird. Zusätzlich können posttranslationale Modifikationen oder eine durch Chaperone vermittelte Faltung zur Aktivierung des MCP und seinem Einbau in die reifen Viruspartikel beitragen. Insgesamt ist die Aktivierung des M13-MCP eng mit dem viralen Lebenszyklus verbunden und wird durch eine Reihe koordinierter Ereignisse gesteuert, die in der erfolgreichen Assemblierung und Freisetzung infektiöser Viruspartikel gipfeln.
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