LYPD5 Aktivatoren

Gängige LYPD5 Activators sind unter underem PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, Insulin CAS 11061-68-0 und Dibutyryl-cAMP CAS 16980-89-5.

LYPD5 kann die Funktion des Proteins über verschiedene biochemische Signalwege beeinflussen. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA), ein starker Aktivator der Proteinkinase C (PKC), kann zur Phosphorylierung von LYPD5 führen. Die Aktivierung der PKC, die durch PMA ausgelöst werden kann, erleichtert die Übertragung von Phosphatgruppen auf LYPD5, wodurch sich dessen Aktivität verändert. In ähnlicher Weise kann Ionomycin durch die Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels kalziumabhängige Kinasen wie PKC aktivieren, die dann auf LYPD5 wirken können. Forskolin erhöht den intrazellulären cAMP-Spiegel durch direkte Stimulierung der Adenylylcyclase, was zur Aktivierung der Proteinkinase A (PKA) führt, die ebenfalls LYPD5 phosphorylieren kann. Eine andere Verbindung, Dibutyryl-cAMP (db-cAMP), ein cAMP-Analogon, aktiviert die PKA, die anschließend LYPD5 phosphorylieren kann, wodurch dessen Funktion beeinträchtigt wird.

Der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) aktiviert über seinen Rezeptor EGFR eine Kaskade von Phosphorylierungsereignissen, die die Aktivität von LYPD5 durch die Veränderung von Proteinen, die mit ihm interagieren, beeinflussen können. Insulin setzt nach Bindung an seinen Rezeptor Signalwege in Gang, die zur Phosphorylierung von Proteinen innerhalb des LYPD5-Wegs führen können. Bombesin und Bradykinin stimulieren über ihre jeweiligen Rezeptoren die Phospholipase C, was zu einer PKC-Aktivierung führt, die nachgeschaltete Auswirkungen auf LYPD5 haben kann. Isoproterenol, ein beta-adrenerger Agonist, erhöht cAMP und aktiviert dadurch die PKA, die wiederum LYPD5 phosphorylieren und beeinflussen kann. Anisomycin kann durch die Aktivierung von stressaktivierten Proteinkinasen zu Phosphorylierungsereignissen führen, die die Aktivität von LYPD5 verändern. Thapsigargin kann durch die Störung der Kalziumhomöostase Wege aktivieren, an denen PKC beteiligt ist und die sich auf LYPD5 auswirken können. Und schließlich kann Retinsäure Kinase-Signalwege modulieren, die mit LYPD5 assoziierte Proteine phosphorylieren und so dessen Funktion verändern.