LYPD5 può influenzare la funzione della proteina attraverso diverse vie di segnalazione biochimica. Il forbolo 12-miristato 13-acetato (PMA), un potente attivatore della proteina chinasi C (PKC), può portare alla fosforilazione di LYPD5. L'attivazione della PKC, che può essere innescata dal PMA, facilita il trasferimento di gruppi fosfato a LYPD5, alterandone l'attività. Analogamente, la ionomicina, aumentando i livelli di calcio intracellulare, può attivare le chinasi calcio-dipendenti come la PKC, che possono quindi colpire LYPD5. La forskolina aumenta i livelli di cAMP intracellulare stimolando direttamente l'adenililciclasi, portando all'attivazione della protein chinasi A (PKA), che può anche fosforilare LYPD5. Un altro composto, il dibutirril-cAMP (db-cAMP), un analogo del cAMP, attiva la PKA, che successivamente può fosforilare il LYPD5, influenzandone la funzione.
Il fattore di crescita epidermico (EGF) attiva una cascata di eventi di fosforilazione attraverso il suo recettore EGFR, che può influenzare l'attività di LYPD5 modificando le proteine che interagiscono con esso. L'insulina, legandosi al suo recettore, avvia vie di segnalazione che possono portare alla fosforilazione di proteine all'interno del percorso di LYPD5. La bombesina e la bradichinina, attraverso i rispettivi recettori, stimolano la fosfolipasi C, portando all'attivazione della PKC, che può avere effetti a valle su LYPD5. L'isoproterenolo, un agonista beta-adrenergico, aumenta il cAMP, attivando così la PKA, che a sua volta può fosforilare e influenzare LYPD5. L'anisomicina, attraverso l'attivazione di protein chinasi attivate dallo stress, può portare a eventi di fosforilazione che modificano l'attività di LYPD5. La tapsigargina, interrompendo l'omeostasi del calcio, può attivare vie che coinvolgono la PKC e che possono influenzare la LYPD5. Infine, l'acido retinoico può modulare le vie di segnalazione delle chinasi che fosforilano le proteine associate a LYPD5, alterandone la funzione.
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