Die funktionelle Aktivität von LANCL3 kann durch eine Vielzahl von Signalwegen moduliert werden, die durch spezifische chemische Aktivatoren beeinflusst werden. Diese Aktivatoren wirken über verschiedene Mechanismen, die alle auf die Modulation der LANCL3-Aktivität hinauslaufen. So können bestimmte Verbindungen die Adenylatzyklase direkt stimulieren, was zu einem Anstieg des intrazellulären cAMP-Spiegels führt, der wiederum über einen PKA-abhängigen Mechanismus zur Aktivierung von LANCL3 führen kann. In ähnlicher Weise wirken andere Aktivatoren durch die Freisetzung von Stickstoffmonoxid, das anschließend die Guanylatzyklase aktiviert und den cGMP-Spiegel erhöht, was einen weiteren Weg zur Aktivierung von LANCL3 darstellt. Darüber hinaus beeinflussen einige Aktivatoren den intrazellulären Kalziumspiegel, entweder direkt oder über G-Protein-gekoppelte Rezeptoren, die kalziumabhängige Proteinkinasen aktivieren können, was möglicherweise zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von LANCL3 führt.
Darüber hinaus gibt es Aktivatoren, die durch Modulation der zellulären Konzentrationen von Botenstoffen wirken, indem sie entweder deren Abbau verhindern oder deren Aufbau durch verschiedene Wirkungsweisen erleichtern. So kann beispielsweise die Hemmung von Phosphodiesterasen oder die Bereitstellung zellpermeabler Analoga von Signalmolekülen zu einer anhaltenden Aktivierung von cAMP- oder cGMP-abhängigen Signalwegen führen und damit indirekt die Aktivität von LANCL3 erhöhen. Andere chemische Aktivatoren können die Aktivität verschiedener Proteinkinasen und Phosphatasen erhöhen und dadurch den Phosphorylierungszustand von Zielproteinen, einschließlich LANCL3, verändern. Darüber hinaus können bestimmte polyphenolische Verbindungen wichtige Regulatoren des zellulären Stoffwechsels und der Proteinfunktion aktivieren, wie z. B. Sirtuine und AMPK, was wiederum die LANCL3-Aktivität beeinflussen kann.
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