Keratin 32 Inhibitoren

Gängige Keratin 32 Inhibitors sind unter underem Alizarin CAS 72-48-0, Clioquinol CAS 130-26-7, FCM Fixation buffer (10X) CAS 50-00-0, Lithium CAS 7439-93-2 und Methotrexate CAS 59-05-2.

Keratin-32-Inhibitoren wie Alizarin und Clioquinol wirken, indem sie Metallionen in der zellulären Umgebung chelatieren, die für die Funktion verschiedener Enzyme, die zur Keratinozytendifferenzierung und zum Keratinaufbau beitragen, unerlässlich sind. Dithiothreitol (DTT) wirkt durch die Unterbrechung der Disulfidbindungen, die die Keratinfilamentstruktur stabilisieren, was zum Zusammenbruch des Filamentnetzes führt. Formaldehyd bildet bekanntermaßen Querverbindungen mit Keratinproteinen, was den normalen Zusammenbau der Keratinfilamente zu ihren übergeordneten Strukturen beeinträchtigt. Lithiumchlorid wirkt sich auf die Signalwege aus, indem es GSK-3 hemmt, eine Kinase, die an zahlreichen zellulären Prozessen beteiligt ist, einschließlich derer, die die Keratin-Genexpression regulieren. Methotrexat wirkt auf sich schnell teilende Zellen und kann die Produktion von Keratinen durch Beeinträchtigung der Zellproliferation verändern.

Phorbolester können durch die Aktivierung von PKC den Phosphorylierungszustand von Keratinen verändern, der für die Filamentorganisation und -stabilität entscheidend ist. Retinsäure ist ein bekannter Modulator der Hautzelldifferenzierung und kann das Muster der Keratinexpression in Keratinozyten verändern. Selensulfid beeinflusst die Keratinisierung indirekt, indem es die Umgebung der Kopfhaut verändert, was wiederum Auswirkungen auf die Keratinstruktur und -funktion haben kann. Staurosporin zielt im Wesentlichen auf Proteinkinasen ab, die in verschiedenen Signalwegen eine Rolle spielen, von denen einige die Keratindynamik steuern können. Tunicamycin unterbricht die N-verknüpfte Glykosylierung, was zu zellulären Stressreaktionen führt, die sich auf das Expressionsniveau der Keratine auswirken können. Harnstoff ist ein Denaturierungsmittel, das Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb von Keratinproteinen aufbrechen kann, was zum Abbau der Filamentstruktur führt.