Keratin 32 Inibidores

Os inibidores comuns da queratina 32 incluem, entre outros, a alizarina CAS 72-48-0, o clioquinol CAS 130-26-7, o tampão de fixação FCM (10X) CAS 50-00-0, o lítio CAS 7439-93-2 e o metotrexato CAS 59-05-2.

Os inibidores da queratina 32, como a alizarina e o clioquinol, actuam quelando iões metálicos no ambiente celular, que são essenciais para a função de várias enzimas que contribuem para a diferenciação dos queratinócitos e para a montagem da queratina. O ditiotreitol (DTT) actua rompendo as ligações dissulfureto que estabilizam a estrutura dos filamentos de queratina, levando à rutura da rede de filamentos. O formaldeído é conhecido por formar ligações cruzadas com as proteínas da queratina, o que interfere com a montagem normal dos filamentos de queratina nas suas estruturas de ordem superior. O cloreto de lítio tem impacto nas vias de sinalização, inibindo a GSK-3, uma quinase envolvida em numerosos processos celulares, incluindo os que regulam a expressão dos genes da queratina. O metotrexato tem como alvo as células que se dividem rapidamente e pode alterar a produção de queratinas ao afetar a proliferação celular.

Os ésteres de forbol, através da ativação da PKC, podem modificar os estados de fosforilação da queratina, que são cruciais para a organização e estabilidade dos filamentos. O ácido retinóico é um modulador bem conhecido da diferenciação das células da pele e pode alterar o padrão de expressão da queratina nos queratinócitos. O sulfureto de selénio influencia indiretamente a queratinização ao alterar o ambiente do couro cabeludo, o que pode ter efeitos subsequentes na estrutura e função da queratina. A esturosporina tem como alvo geral as proteínas quinases, que desempenham um papel em várias vias de sinalização, algumas das quais podem governar a dinâmica da queratina. A tunicamicina interrompe a glicosilação ligada à N, levando a respostas de stress celular que podem afetar os níveis de expressão das queratinas. A ureia é um desnaturante que pode quebrar as ligações de hidrogénio nas proteínas da queratina, levando à desmontagem da estrutura do filamento.