Integrin αD Aktivatoren

Gängige Integrin αD Activators sind unter underem Mangiferin CAS 4773-96-0, Genistein CAS 446-72-0, Cilengitide CAS 188968-51-6, Fibronectin CAS 86088-83-7 und Tirofiban-d6 CAS 144494-65-5.

Mangiferin interagiert mit dem PI3K/AKT-Signalweg, der eine entscheidende Rolle bei der Integrin-vermittelten Zelladhäsion spielt, und beeinträchtigt dadurch die Aktivierung von Integrin αD. In ähnlicher Weise kann Genistein, ein Tyrosinkinase-Inhibitor, die Integrin-Signalkaskade modulieren, die für die Aktivierung von Integrin αD wesentlich ist. Cilengitide und Cyclo(RGDyK) sind Verbindungen, die die Integrinfunktion durch Bindung an die extrazelluläre Domäne von Integrinen beeinflussen, was zu Konformationsänderungen führen und dadurch die Aktivierung von Integrin αD beeinflussen könnte. Die hemmenden Wirkungen von Echistatin auf andere Integrine deuten darauf hin, dass die Aktivität von Integrin αD auch durch Interaktionen im Integrin-Netzwerk verändert werden könnte.

EDTA entfernt als Chelatbildner zweiwertige Kationen aus der zellulären Umgebung, die für die ordnungsgemäße Konformation und Aktivierung von Integrinen erforderlich sind, und wirkt sich somit indirekt auf den Aktivierungszustand von Integrin αD aus. Peptide wie der Fibronectin-Inhibitor und AP5 können Integrin-Ligand-Interaktionen kompetitiv hemmen und so den Funktionszustand von Integrin αD verändern. Tirofiban und SB273005, beides Integrin-Antagonisten, können die Integrin-Signallandschaft verändern und so möglicherweise die Aktivierung von Integrin αD beeinflussen. NSC23766 zielt auf Rac1 ab, ein Molekül, das an der Integrin-vermittelten Zelladhäsion beteiligt ist, was zu Veränderungen bei der Aktivierung von Integrin αD aufgrund von Veränderungen in der nachgeschalteten Signalgebung führen könnte. Lovastatin beeinflusst die biophysikalischen Eigenschaften der Zellmembran durch Veränderung des Cholesterinspiegels, was die Lokalisierung und Signalübertragung von Integrinen, einschließlich Integrin αD, beeinflussen kann.