Date published: 2025-9-14

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Hemoglobin δ Inhibitoren

Gängige Hemoglobin δ Inhibitors sind unter underem A-485 CAS 1889279-16-6, Polo-like Kinase Inhibitor III CAS 660868-91-7, C646 CAS 328968-36-1, (+/-)-JQ1 und (+)-Nutlin-3 CAS 675576-97-3.

Hämoglobin-δ-Inhibitoren stellen eine spezielle Kategorie chemischer Verbindungen dar, die darauf ausgelegt sind, die Aktivität von Hämoglobin-δ, einer Variante des Hämoglobinproteins, selektiv zu hemmen. Hämoglobin ist ein lebenswichtiger Bestandteil der roten Blutkörperchen, der für den Sauerstofftransport im Blutkreislauf verantwortlich ist. Die δ-(Delta-)Kette ist eine der Untereinheiten, aus denen Hämoglobin besteht, und weist im Vergleich zu anderen Hämoglobinketten strukturelle und funktionelle Unterschiede auf. Während die α- und β-Ketten des Hämoglobins aufgrund ihrer primären Rolle beim Sauerstofftransport gut erforscht sind, wurde dem δ-Hämoglobin in der wissenschaftlichen Literatur weniger Aufmerksamkeit geschenkt. Inhibitoren, die auf Hämoglobin δ abzielen, wären wahrscheinlich so konzipiert, dass sie mit bestimmten Regionen des Proteins interagieren und seine Funktion oder Stabilität modulieren.

Die Entwicklung von Hämoglobin δ-Inhibitoren erfordert ein detailliertes Verständnis der strukturellen Merkmale von Hämoglobin δ und seiner Wechselwirkungen innerhalb des komplexen Hämoglobin-Tetramers. Diese Inhibitoren sind so konzipiert, dass sie selektiv an Hämoglobin δ binden und so möglicherweise dessen sauerstoffbindende Eigenschaften oder die Interaktionen mit anderen Hämoglobin-Untereinheiten beeinflussen. Durch den Einsatz von Hämoglobin-δ-Inhibitoren in Experimenten können Forscher die Folgen der Hemmung dieser spezifischen Hämoglobin-Variante untersuchen und so Einblicke in die Feinheiten des Sauerstofftransports und der Regulierung innerhalb der roten Blutkörperchen gewinnen. Die Untersuchung von Hämoglobin δ und seinen Inhibitoren trägt zum breiteren Verständnis der Hämoglobinbiologie bei und bietet potenzielle Möglichkeiten zur Erforschung der Rolle weniger erforschter Hämoglobinketten in normalen physiologischen Prozessen.

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