Glycophorin-C-Inhibitoren zielen auf Glycophorin C ab und hemmen dessen Funktion. Glycophorin C ist ein Sialoglykoprotein, das vorwiegend in roten Blutkörperchen (RBC) vorkommt. Glycophorin C spielt eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung der strukturellen Integrität und Stabilität der Erythrozytenmembran und ist an Zell-Zell-Interaktionen beteiligt, insbesondere im Zusammenhang mit der Aggregation und Adhäsion von Erythrozyten. Es zeichnet sich durch einen hohen Gehalt an Sialinsäure aus, die zu der negativen Ladung auf der Erythrozytenoberfläche beiträgt.
Die Inhibitoren von Glycophorin C zielen darauf ab, diese Wechselwirkungen und Funktionen durch Bindung an spezifische Stellen des Proteins zu modulieren. Die molekulare Struktur von Glycophorin-C-Inhibitoren umfasst in der Regel funktionelle Gruppen, die strategisch so konzipiert sind, dass sie mit der extrazellulären Domäne des Proteins interagieren. Dieses Design umfasst häufig eine Kombination aus hydrophilen und hydrophoben Elementen sowie verschiedene Ringstrukturen und geladene Gruppen, um die Bindungsaffinität und -spezifität für Glycophorin C zu optimieren. Die Interaktion zwischen diesen Inhibitoren und Glycophorin C kann die Funktion des Proteins bei der Zelladhäsion und die Gesamteigenschaften der RBC-Membran beeinflussen.
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