Date published: 2025-12-19

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GLP-1 Inhibitoren

Santa Cruz Biotechnology bietet jetzt eine breite Palette von Glucosidase-II-alpha-Inhibitoren für den Einsatz in verschiedenen Anwendungen an. Diese Verbindungen sind für die biochemische Forschung von entscheidender Bedeutung, da sie Glucosidase II alpha, ein Enzym, das am N-Glykan-Verarbeitungsweg beteiligt ist, hemmen können. Durch die Modulation der Aktivität dieses Enzyms können Forscher seine Rolle bei der Biosynthese und Reifung von Glykoproteinen untersuchen, die für die Zell-Zell-Kommunikation, die Proteinfaltung und -stabilität wichtig sind. Die Hemmung von Glucosidase II alpha liefert wertvolle Einblicke in die Qualitätskontrollmechanismen innerhalb des endoplasmatischen Retikulums und in die Art und Weise, wie Zellen die ordnungsgemäße Faltung von Proteinen sicherstellen. Diese Kategorie von Inhibitoren ist auch für die Untersuchung der biochemischen Wege und Mechanismen des Abbaus und der Fehlfaltung von Glykoproteinen von entscheidender Bedeutung, um die zelluläre Homöostase und die Ursachen verschiedener biochemischer Störungen zu verstehen. Der Einsatz von Glucosidase-II-alpha-Inhibitoren in der wissenschaftlichen Forschung ermöglicht die Erforschung komplexer biochemischer Netzwerke und trägt zur Entwicklung neuartiger Methoden zur Untersuchung von Protein-Glykan-Interaktionen bei. Diese Inhibitoren sind nicht nur für die Grundlagenforschung von entscheidender Bedeutung, sondern auch für die angewandten Wissenschaften, einschließlich der Biotechnologie und der synthetischen Biologie, wo eine präzise Kontrolle der Glykosylierungsprozesse zu Fortschritten in der Proteinentwicklung und der Proteinproduktion führen kann. Ausführliche Informationen über unsere verfügbaren Glucosidase II alpha-Inhibitoren erhalten Sie, wenn Sie auf den Produktnamen klicken.
ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

Exendin-3 (9-39)

133514-43-9sc-364387
500 µg
$428.00
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Exendin-3 (9-39) ist ein GLP-1-Analogon, das eine einzigartige Bindungsaffinität zu GLP-1-Rezeptoren aufweist und die nachgeschalteten Signalwege beeinflusst. Seine strukturelle Konformation ermöglicht selektive Interaktionen mit Rezeptorstellen und moduliert die Aktivität von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren. Das kinetische Profil der Verbindung zeigt eine ausgeprägte Dissoziationsrate, die sich auf ihre biologische Halbwertszeit auswirkt. Darüber hinaus verbessert seine hydrophile Natur die Löslichkeit in wässrigem Milieu, was die Interaktionen in physiologischen Kontexten erleichtert.