γ-taxilin Inhibitoren

Gängige γ-taxilin Inhibitors sind unter underem Colchicine CAS 64-86-8, Brefeldin A CAS 20350-15-6, Nocodazole CAS 31430-18-9, Cytochalasin D CAS 22144-77-0 und Monensin A CAS 17090-79-8.

Chemische Inhibitoren von γ-Taxilin können seine Funktion vor allem dadurch beeinträchtigen, dass sie die zellulären Strukturen und Prozesse stören, auf die es für den Vesikeltransport angewiesen ist. Colchicin beispielsweise hemmt die Polymerisation von Mikrotubuli, die für den Transport von Vesikeln innerhalb der Zelle unerlässlich sind. Auch Nocodazol und Vinblastin zielen auf Tubulin ab, um den Zusammenbau von Mikrotubuli zu verhindern, und blockieren so die für die Rolle von γ-Taxilin beim Vesikeltransport entscheidenden Wege. Andererseits stabilisiert Paclitaxel die Mikrotubuli übermäßig, wodurch auch die für die Funktion von γ-Taxilin erforderliche Dynamik der Mikrotubuli gestört wird. Das Aktin-Zytoskelett, eine weitere Strukturkomponente, die für den Vesikeltransport von entscheidender Bedeutung ist, wird durch Cytochalasin D angegriffen, das die Aktinpolymerisation behindert und somit die Fähigkeit von γ-Taxilin, den Vesikeltransport zu vermitteln, beeinträchtigt.

Darüber hinaus stört Brefeldin A den Golgi-Apparat durch Hemmung des ADP-Ribosylierungsfaktors und beeinträchtigt so die Vesikelbildung und den Vesikeltransport, an denen γ-Taxilin beteiligt ist. Monensin verändert die intrazellulären Ionengradienten und den pH-Wert, was zu Störungen der Vesikelbildung und des Trafficking führt und folglich die Funktion von γ-Taxilin hemmt. Die Hemmung der N-gebundenen Glykosylierung durch Tunicamycin kann sich indirekt auf γ-Taxilin auswirken, indem die Reifung und Funktion von Proteinen, die mit ihm interagieren, verändert wird. Dynasore hemmt Dynamin, das für die Abspaltung von Vesikeln aus dem Golgi-Komplex entscheidend ist, und behindert dadurch die Funktion von γ-Taxilin beim Vesikel-Trafficking. Die Hemmung von GSK-3β durch Lithiumchlorid und die Hemmung der Proteinkinase C durch Gö6976 können beide die zellulären Signalwege und den Vesikeltransport verändern, die für die Rolle von γ-Taxilin in der Zelle wesentlich sind. Schließlich zielt ML-7 auf die Myosin-Leichtketten-Kinase ab, die die Dynamik des Aktinzytoskeletts und damit die Beteiligung von γ-Taxilin an Prozessen, die von der Aktinstruktur abhängen, beeinflussen kann.